JP7525258B2 - アミノ安息香酸類水酸化反応の評価方法 - Google Patents
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Description
本発明において、「酵素又は微生物を用いてアミノ安息香酸類を水酸化してアミノヒドロキシ安息香酸類を製造する反応」とは、酵素又は微生物が保有するアミノ安息香酸類を水酸化してアミノヒドロキシ安息香酸類に変換する触媒活性、すなわちアミノ安息香酸類水酸化活性を利用して、アミノ安息香酸類からアミノヒドロキシ安息香酸類を製造する反応を意味する。
で示されるアミノ安息香酸誘導体が挙げられる。
で示されるアミノヒドロキシ安息香酸誘導体が挙げられる。
R2で示される官能基としては、水素原子、メトキシ基(-OCH3)、フッ素原子(-F)、塩素原子(-Cl)、又はメチル基(-CH3)が好ましい。
R1及びR2は、共に水素原子であるのがより好ましい。
斯かるアミノ安息香酸類水酸化活性を有するポリペプチドとしては、特に限定されないが、例えば、前記特許文献2に記載された、下記の(A)又は(B)のポリペプチドや、当該ペプチドのアミノ酸配列において、1若しくは複数の位置での1若しくは数個のアミノ酸の置換、欠失、挿入又は付加等を含む配列を有し、且つアミノ安息香酸類水酸化活性を有するペプチド変異体又は人為的な改変体が挙げられる(例えば、特願2019-203523、特願2019-233484、特願2019-233485、後記参考例3等)。
(B)配列番号4で示されるアミノ酸配列からなるポリペプチド、又は配列番号2で示されるアミノ酸配列と少なくとも90%の同一性を有するアミノ酸配列からなり、且つ4-ヒドロキシ安息香酸水酸化酵素活性を有するポリペプチド
微生物は、真菌、酵母、放線菌、大腸菌、枯草菌等のいずれであってもよいが、大腸菌、放線菌が好ましい。放線菌としては、コリネバクテリウム属菌、マイコバクテリウム属菌、ロドコッカス属菌、ストレプトマイセス属菌、プロピオニバクテリウム属菌等が挙げられ、好ましくはコリネバクテリウム属菌であり、より好ましくはコリネバクテリウム・グルタミカムである。
斯かる微生物としては、前述した(A)又は(B)のポリペプチドを産生する微生物(前記特許文献2)や、当該ペプチドのアミノ酸配列において、1若しくは複数の位置での1若しくは数個のアミノ酸の置換、欠失、挿入又は付加等を含む配列を有し、且つアミノ安息香酸類水酸化活性を有するペプチド変異体又は人為的な改変体を産生する微生物(例えば、特願2019-203523、特願2019-233484、特願2019-233485、後記参考例3等)が例示できる。
微生物を用いる場合、微生物の培養物(培養液、培養上清、培養菌体、菌体の破砕物等が包含される)と菌体内又は菌体外のアミノ安息香酸類とを接触させるが、その方法は特に制限されず、微生物の培養中に接触させてもよく、培養後に別途接触させても良い。
固定化酵素としては、酵素をシリカ、セライト、珪藻土、パーライト、ポリビニールアルコール、陰イオン交換樹脂、フェノール吸着樹脂、疎水性担体、陽イオン交換樹脂、キレート樹脂等の担体に固定化したものが挙げられる。粉末酵素は、酵素含有水性液体をスプレードライ、フリーズドライ、溶剤沈澱後の乾燥等の方法で乾燥、粉末化したものが挙げられる。
アミノヒドロキシ安息香酸類の酸化誘導体は、反応液と酸化剤又は酸化触媒を接触させ、反応液中に生成したアミノヒドロキシ安息香酸類と酸化剤又は酸化触媒を反応させることにより誘導できる。
水酸化反応が微生物を用いた反応である場合、培養液をそのまま、或いは遠心分離等により菌体を除去した後に、酸化誘導に供することができる。なお、アミノヒドロキシ安息香酸類が主に菌体内に生産される場合には、通常知られている方法、例えば、菌体を機械的方法、リゾチーム等を用いた酵素的方法又は界面活性剤等を用いた化学的処理によって破壊し、必要に応じて菌体を除去した後、酸化誘導に供するのが好ましい。
で示されるアミノフェノキサジノン類が挙げられる。斯かるアミノフェノキサジノン類は、350~550nm付近に吸収を持ち、また当該吸収波長により励起され600~800nm付近に蛍光を発することから、例えば440nmの吸光度を測定すること、また例えば励起波長を440nmとして750nmの蛍光強度を測定すること等により容易に検出することができる。
酸化剤としては、酸素、過酸化水素、フェリシアン化カリウム、酸化銀、過マンガン酸塩、マンガン酸塩、過ヨウ素酸塩、二クロム酸塩等が挙げられ、酸化触媒としては、ラッカーゼ、カテコールオキシダーゼ、チロシナーゼ、ペルオキシダーゼ、ビリルビンオキシダーゼ、モノフェノールオキシダーゼ、ジフェノールオキシダーゼ、ポリフェノールオキシダーゼ、o-ジフェノラーゼ、銅担持触媒、白金担持触媒等が挙げられる。
<1>酵素又は微生物を用いてアミノ安息香酸類を水酸化してアミノヒドロキシ安息香酸類を製造する反応において、アミノヒドロキシ安息香酸類の酸化誘導体を検出する工程を含む、アミノ安息香酸類の水酸化反応の評価方法。
<2>酵素が下記の(A)又は(B)のポリペプチド、又は当該ペプチドのアミノ酸配列において、1若しくは複数の位置での1若しくは数個のアミノ酸の置換、欠失、挿入又は付加等を含む配列を有し、且つアミノ安息香酸類水酸化活性を有するペプチド変異体又は人為的な改変体である、<1>の方法。
(A)配列番号2で示されるアミノ酸配列からなるポリペプチド、又は配列番号2で示されるアミノ酸配列と少なくとも90%の同一性を有するアミノ酸配列からなり、且つ4-ヒドロキシ安息香酸水酸化酵素活性を有するポリペプチド
(B)配列番号4で示されるアミノ酸配列からなるポリペプチド、又は配列番号2で示されるアミノ酸配列と少なくとも90%の同一性を有するアミノ酸配列からなり、且つ4-ヒドロキシ安息香酸水酸化酵素活性を有するポリペプチド
<3>微生物が下記の(A)又は(B)のポリペプチドを産生する微生物、又は当該ペプチドのアミノ酸配列において、1若しくは複数の位置での1若しくは数個のアミノ酸の置換、欠失、挿入又は付加等を含む配列を有し、且つアミノ安息香酸類水酸化活性を有するペプチド変異体又は人為的な改変体を産生する微生物である、<1>の方法。
(A)配列番号2で示されるアミノ酸配列からなるポリペプチド、又は配列番号2で示されるアミノ酸配列と少なくとも90%の同一性を有するアミノ酸配列からなり、且つ4-ヒドロキシ安息香酸水酸化酵素活性を有するポリペプチド
(B)配列番号4で示されるアミノ酸配列からなるポリペプチド、又は配列番号2で示されるアミノ酸配列と少なくとも90%の同一性を有するアミノ酸配列からなり、且つ4-ヒドロキシ安息香酸水酸化酵素活性を有するポリペプチド
<3>微生物が、コリネバクテリウム属菌である、<2>の方法。
<4>コリネバクテリウム属菌が、コリネバクテリウム・グルタミカムである、<3>の方法。
<5>アミノ安息香酸類が4-アミノ安息香酸類又は3-アミノ安息香酸類であり、アミノヒドロキシ安息香酸類が4-アミノ-3-ヒドロキシ安息香酸類又は3-アミノ-4-ヒドロキシ安息香酸類である、<1>~<4>のいずれかの方法。
<6>4-アミノ安息香酸類又は3-アミノ安息香酸類が、下記の一般式(1):
で示されるアミノ安息香酸誘導体であり、4-アミノ-3-ヒドロキシ安息香酸類又は3-アミノ-4-ヒドロキシ安息香酸類が下記の一般式(2):
で示されるアミノヒドロキシ安息香酸誘導体である、<5>の方法。
<7>式(1)及び(2)において、R1及びR2が共に水素原子である、<6>の方法。
<8>水酸化反応が微生物を用いた発酵である、<1>~<7>のいずれかの方法。
<9>酸化誘導体が、反応液と酸化剤又は酸化触媒を接触させることにより誘導される、<1>~<8>のいずれかの方法。
<10>酸化剤が、酸素、過酸化水素、フェリシアン化カリウム、酸化銀、過マンガン酸塩、マンガン酸塩、過ヨウ素酸塩、二クロム酸塩から選ばれる酸化剤である、<9>の方法。
<11>酸化触媒が、ラッカーゼ、カテコールオキシダーゼ、チロシナーゼ、ペルオキシダーゼ、ビリルビンオキシダーゼ、モノフェノールオキシダーゼ、ジフェノールオキシダーゼ、ポリフェノールオキシダーゼ、o-ジフェノラーゼから選ばれる酸化酵素である、<9>又は<10>の方法。
<12>糖類からアミノヒドロキシ安息香酸類を製造する方法であって、前記<1>~<11>のいずれかに記載の評価方法を工程として含むアミノヒドロキシ安息香酸類の製造方法。
<13>前記糖類が、グルコース、マルトース、スクロース、フルクトース、キシロース、モラセス、グリセリン、でんぷん加水分解物及びこれらの含有物である、<12>の方法。
参考例1 4-アミノ-3-ヒドロキシ安息香酸の酸化誘導体の検出
25mL容の遠心管(IWAKI)内でラッカーゼM120(天野エンザイム)粉末0.04gを100mMクエン酸緩衝液(pH4.5)20mLと混合し、遠心分離(1500×g,5分)を行った後の上清を酵素液とした。遠心分離機にはhimac CF7D2 (HITACHI)を用いた。また、4-アミノ-3-ヒドロキシ安息香酸(「4,3-AHBA」:東京化成工業)及び4-アミノ安息香酸(「4-ABA」:東京化成工業)それぞれ2mgを1Mクエン酸緩衝液(pH4.5)10mLに溶解し、表1に示す比率で混合したものを基質溶液とした。
96穴アッセイプレート(IWAKI)を用いて酵素液180μLに対し基質溶液20μLを添加し、室温で1時間静置した後、Infinite 200 PRO(TECAN)を用いて440nmの吸光度を測定した。続いて反応液180μLをAssay Plate 96 well Black, Flat Bottom (CORNING)に移し、Infinite 200 PROを用いて750nm(励起波長440nm)の蛍光強度を測定した。図1及び図2に示す通り、440nmの吸光度及び750nmの蛍光強度は4-アミノ-3-ヒドロキシ安息香酸の含有比と相関した。
後述する参考例3に従って作成したアミノ安息香酸水酸化活性を持つ酵素を産生するコリネバクテリウム・グルタミカム菌株を、96 Square Well Storage Plate(AB-0661, Thermo Scientific)を用いてそれぞれ表2に示すCGXII培地(カナマイシン硫酸塩50mg/Lを含む)0.6mLに接種し、Bioshaker M・BR-024(TAITEC)を用いて30℃・1200rpmにて2日間振盪した。
4-アミノ-3-ヒドロキシ安息香酸の定量はHPLCにより行った。HPLC分析に供する反応液を0.1%リン酸にて適宜希釈した後、アクロプレップ96フィルタープレート(0.2μmGHP膜、日本ポール)を用いて不溶物の除去を行なった。
HPLCの装置は、Chromaster(日立ハイテクサイエンス)を用いた。分析カラムには、L-カラム ODS(4.6mm I.D.×150mm、化学物質評価研究機構)を用い、溶離液Aを0.1M リン酸二水素カリウムの0.1%リン酸溶液、溶離液Bを70%メタノールとし、流速1.0mL/分、カラム温度40℃の条件にてグラジエント溶出を行なった。4-アミノ-3-ヒドロキシ安息香酸の検出にはUV検出器(検出波長280nm)を用いた。標準試料〔4-アミノ-3-ヒドロキシ安息香酸(販売元コードA1194、東京化成工業)〕を用いて濃度検量線を作成し、濃度検量線に基づいて4-アミノ-3-ヒドロキシ安息香酸の定量を行なった。
以下の例において、特に記載のない限りPCRはPrimeSTAR Max Premix(タカラバイオ)を使用して行った。
(1)野生型酵素をコードする遺伝子を含むプラスミドの作製
(a)プラスミドpECsf_gapS_pabABCの作製
コリネバクテリウム・グルタミカム(Corynebacterium glutamicum)ATCC13032株から常法によって抽出されたゲノムを鋳型に、プライマーGN14_127(配列番号5,TATTAATTAAATGCGCGTTTTAATTATTGATAATTATGATTC)とGN14_133(配列番号6,TTGCGGCCGCTTGTTTAAACCTCCTTACAGAAAAATGGTTGGGCG)を用いたPCRにて4-アミノ-4-デオキシコリスミ酸シンターゼ及び4-アミノ-4-デオキシコリスミ酸リアーゼをコードする遺伝子が含まれたDNA断片を増幅し、これをプラスミドpECsf_gapS(特願2015-25491参照)のPacI部位とNotI部位の間に挿入することで、プラスミドpECsf_gapS_pabABCを得た。
上記で得られたプラスミドpECsf_gapS_pabABCを鋳型に、プライマーpabABCcory vec R(配列番号7,AAATTTAAACCTCCTTTACAGAAAAATGGTTGG)とpabABCcory vec F(配列番号8,GGAGGTTTAAACAAGCGGCCGCGATATC)を用いたPCRにてベクター用DNA断片を合成した。続いてアミノ安息香酸水酸化活性を有するポリペプチドHFM122をコードする遺伝子(配列番号1)を含むプラスミドを人工遺伝子合成により作製し、これを鋳型としてプライマーpECsfD HFM122 F(配列番号9,AGGAGGTTTAAATTTATGCGCACTCAGGTGGCTAT)とpECsfD HFM122 R(配列番号10,CTTGTTTAAACCTCCTTATACGAGTGGCAGTCCTA)を用いたPCRにてインサート用DNA断片を合成した。これらのPCR産物に対してDpnI(タカラバイオ)による処理を行った後、NucleoSpin Gel and PCR Clean-up(タカラバイオ)を用いて各DNA断片を精製し、In-Fusion HD Cloning Kit(タカラバイオ)により連結することでプラスミドpECsf_gapS_pabABC_HFM122を構築した。得られたプラスミド溶液を用いてECOS Competent E. coli DH5α株(ニッポンジーン)を形質転換し、細胞液をLBKm寒天培地(Bacto Trypton 1%、Yeast Extract 0.5%、NaCl 1%,カナマイシン硫酸塩50μg/mL、寒天 1.5%)に塗布した後37℃で一晩静置し、得られたコロニーに対しSapphire Amp(タカラバイオ)及びプライマーpabABC+pobA for CPCR F (配列番号11,GCTATCAAAACATTCGGCACATTGGTTTTCC)、pabABC+pobA for CPCR R(配列番号12,GGAAGATGCGTGATCTGATCCTTCAACTC)を用いたPCR反応を行い、目的DNA断片の導入が確認された形質転換株を選抜した。得られた形質転換株をLBKm液体培地(Bacto Trypton 1%、Yeast Extract 0.5%、NaCl 1%,カナマイシン硫酸塩50μg/mL)2mLに接種し、37℃で一晩培養した。この培養液よりNucleoSpin Plasmid EasyPure(タカラバイオ)を用いてプラスミドの精製を行った。
上記で得られたプラスミドpECsf_gapS_pabABC_HFM122を鋳型に、プライマーpabC last R(配列番号13,TTACAGAAAAATGGTTGGGCGCAA)とHFM122 F(配列番号14,ATGCGCACTCAGGTGGCTATCG)を用いたPCRにてベクター用DNA断片を合成した。続いて、コリネバクテリウム・グルタミカムATCC13032株が有するtuf遺伝子(cg0587)のプロモーター(以下、tuプロモーターと称する)を含むDNA断片(配列番号15,TACGTACCTGCAGGTAGCGTGTCAGTAGGCGCGTAGGGTAAGTGGGGTAGCGGCTTGTTAGATATCTTGAAATCGGCTTTCAACAGCATTGATTTCGATGTATTTAGCTGGCCGTTACCCTGCGAATGTCCACAGGGTAGCTGGTAGTTTGAAAATCAACGCCGTTGCCCTTAGGATTCAGTAACTGGCACATTTTGTAATGCGCTAGATCTGTGTGCTCAGTCTTCCAGGCTGCTTATCACAGTGAAAGCAAAACCAATTCGTGGCTGCGAAAGTCGTAGCCACCACGAAGTCCAAAGGAGGATCTAAATTATGAATAATATAAAAGGAGGAATTAATTAA)を人工遺伝子合成により作製し、これを鋳型としてプライマーpabC-Ptu F(配列番号16,ACCATTTTTCTGTAATACGTACCTGCAGGTAGCGTG)とPtu-HFM122 R(配列番号17,CACCTGAGTGCGCATTTAATTAATTCCTCCTTTTA)を用いたPCRにてインサート用DNA断片を合成した。これらのPCR産物に対してDpnI(タカラバイオ)による処理を行った後、NucleoSpin Gel and PCR Clean-up(タカラバイオ)を用いて各DNA断片を精製し、In-Fusion HD Cloning Kit(タカラバイオ)により連結することでプラスミドpECsf_gapS_pabABC_tuD_HFM122を構築した。得られたプラスミド溶液を用いてECOS Competent E. coli DH5α株(ニッポンジーン)を形質転換し、細胞液をLBKm寒天培地に塗布した後37℃で一晩静置し、得られたコロニーに対しSapphire Amp(タカラバイオ)及びプライマーPtu seq 1(配列番号18,GCTTGTTAGATATCTTGAAATCGGCTTTC)、pabABC+pobA for CPCR R(配列番号12,GGAAGATGCGTGATCTGATCCTTCAACTC)を用いたPCR反応を行い、目的DNA断片の導入が確認された形質転換株を選抜した。得られた形質転換株をLBKm液体培地2mLに接種し、37℃で一晩培養した。この培養液よりNucleoSpin Plasmid EasyPure(タカラバイオ)を用いてプラスミドの精製を行った。
構築したプラスミドにおいては、gapプロモーターの制御下に4-アミノ-4-デオキシコリスミ酸シンターゼ及び4-アミノ-4-デオキシコリスミ酸リアーゼをコードする遺伝子が連結され、さらにtuプロモーターの制御下に野生型HFM122をコードする遺伝子が連結されている。
変異型酵素をコードする遺伝子を含むプラスミドの作製について、HFM122の47位のバリンがロイシンに置換された変異型酵素をコードする遺伝子を含むプラスミドの作製を例として以下に示す。
プラスミドpECsf_gapS_pabABC_tuD_HFM122を鋳型として、相補的プライマーHFM122 V47L F(配列番号19,GCTGGTCTCCTGGAACGTATCACGGTG)、HFM122 V47L R(配列番号20,TTCCAGGAGACCAGCCCGAACTCGGCC)を用いたPCRにてプラスミドpECsf_gapS_pabABC_tuD_HFM122_V47Lを構築した。PCR産物に対してDpnI(タカラバイオ)による処理を行い、処理後の液を用いてECOS Competent E. coli DH5α株(ニッポンジーン)を形質転換し、細胞液をLBKm寒天培地に塗布した後37℃で一晩静置し、得られたコロニーを形質転換株として選抜した。形質転換株をLBKm液体培地2mLに接種し、37℃で一晩培養した。この培養液よりNucleoSpin Plasmid EasyPure(タカラバイオ)を用いてプラスミドの精製を行った。
同様に、プライマーHFM122 V47L F及びHFM122 V47L Rに代えて表3の「プライマー」に示すプライマーを用いたPCRにて各酵素変異体をコードする遺伝子を含むプラスミドを得た。
上記で得られた各プラスミドを用いて、コリネバクテリウム・グルタミカムDRHG145株(特願2014-523757参照)をエレクトロポレーション法(Bio-rad)により形質転換した。得られた形質転換細胞液をLBKm寒天培地に塗布した後30℃で2日間静置し、得られたコロニーを形質転換株とした。
Claims (3)
- 酵素又は微生物を用いてアミノ安息香酸類を水酸化してアミノヒドロキシ安息香酸類を製造する反応において、アミノヒドロキシ安息香酸類の酸化誘導体を検出する工程を含む、アミノ安息香酸類の水酸化反応の評価方法であって、アミノ安息香酸類が4-アミノ安息香酸類、アミノヒドロキシ安息香酸類が4-アミノ-3-ヒドロキシ安息香酸類であり、酸化誘導体が反応液とラッカーゼを接触させることにより誘導される酸化誘導体である、方法。
- 水酸化反応が微生物を用いた発酵である、請求項1又は2記載の方法。
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J. Biotechnol.,1999年,Vol. 72,p. 141-149 |
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