JP6316795B2 - 新規なコラーゲン材料およびそれを得る方法 - Google Patents
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Description
しかしながら、これまでのところ、厳密かつ再現性よくコラーゲン架橋率を制御する、従って、最終材料の剛性を制御する架橋法は存在しない。
−コラーゲンの構築レベルの選択、
−網状化剤および架橋率の選択、
−材料の製造および形成方法
によって異なる。
この理論に縛られるものではないが、吸収速度は、材料のその体積における架橋および/または構造的均一性によってより良く制御される可能性がある。特に、本発明の文脈で「よりよく制御される」とは、その材料のあるサンプルと他のサンプル、特に、2つの異なる製造バッチと他のバッチ、および/またはある患者と他の患者で、吸収速度が従来技術の既知の方法から得られる材料の場合よりも小さい差を示すことを意味する。
この理論に縛られるものではないが、おそらく、一度、外部分が分解されれば、架橋度のより低い内部分ははるかに急速に、またはさらには極めて急速に分解される。よって、これは分解産物の量の急速な増加を招き、炎症反応、またはさらには突然の炎症激発を引き起こし得る。
本発明は、腱の酸性繊維状コラーゲンを製造する方法であって、
a)ブタ、仔ウシ、仔ヒツジ、仔ウマの腱またはその混合物を0.1M〜0.5M酢酸水溶液中で少なくとも7日間膨潤させる工程、
b)それらの腱を機械的に摩砕して水性懸濁液を得る工程、
c)工程b)の水性懸濁液から繊維状コラーゲンを沈殿させ、洗浄する工程、
d)コラーゲンを脱水する工程、
e)酸性繊維状コラーゲンを得る工程
を含んでなる方法に関する。
a)酸型のコラーゲンの水溶液を調製する工程、
b)場合により酸性pHで反応性のないアルデヒド架橋剤を添加する工程、
c)該コラーゲン水溶液を成形または鋳造する工程、
d)アンモニアガスで処理することによって該コラーゲン水溶液を凝固、および場合により架橋させる工程、
e)余分なアンモニアを除去し、コラーゲン材料を乾燥によって得る工程
を含んでなる方法に関する。
この架橋温度の違いは、特に実施例8に記載されているように、示差走査熱量測定法(DSC)によって測定することができる。
[((架橋材料変性温度/非架橋材料温度)−1)×100]
に相当する。
よって、本発明は、繊維長および弾性が、医療装置の製造において用いる際に、機械的強度があり、弾性があり、縫合可能であり、適合性のある材料を得ることを可能とするコラーゲンをもたらす、幼動物の腱からコラーゲンを抽出する方法に関する。
b)それらの腱を機械的に摩砕して水性懸濁液を得る工程、
c)工程b)の水性懸濁液から繊維状コラーゲンを沈殿させ、洗浄する工程、
d)コラーゲンを脱水する工程、
を含んでなる方法に関する。
−0.1%コラーゲン水溶液を16〜24時間の磁気攪拌または機械的攪拌下で調製する(500mgを使用)。
−この溶液を、直径9cmの円形基板に取り付けた5μmまたは50μmナイロンメッシュ状に付着させる。これらの分子は大気圧でメッシュ内に拡散する。このメッシュにかかる圧力は、63cm2の切片に対してその水柱の高さが4cmを超えないので無視できると考えられる。
−このメッシュ上の溶液を、布に擦れず、布の数ミクロメートル(せいぜい5ミクロメートル)上に配置された平角ブレードで攪拌する。攪拌速度は80rpmである。
−ブレードの幅は7cmである。このブレードは円形基板の中央に配置される。
−コラーゲン溶液がメッシュを流れなくなった後に、流れが止まるまで圧力差を見ながら、その保持液を50mlの0.05M酢酸で洗浄する。この操作を3回繰り返す。
−その後、画分を回収し(濾液および保持液)、NaClを終濃度0.6Mとなるように加えることよって各画分からコラーゲンを沈殿させる。
a)0.05〜3重量%の酸型コラーゲンを含んでなる水溶液を調製する工程、
b)コラーゲン水溶液を成形または鋳造する工程、
c)コラーゲン水溶液をアンモニアガスで処理することによって凝固させる工程、
d)アンモニアを除去し、コラーゲン材料を得る工程
を含んでなる、コラーゲン材料の製造方法に関する。
a)酸型コラーゲンの水溶液を調製する工程、
b)酸性pHで反応性のないアルデヒド架橋剤を添加する工程、
c)コラーゲン水溶液を成形または鋳造する工程、
d)コラーゲン水溶液をアンモニアガスで処理することによって凝固させ、架橋させる工程、
e)アンモニアを除去し、コラーゲン材料を得る工程
を含んでなる、コラーゲン材料の製造方法に関する。
好ましくは、処理時間は24時間または36時間を超える。
好ましくは、アルデヒド架橋剤は酸化グリコーゲンおよび酸化アミロペクチンから選択される。本発明による方法において使用可能な架橋剤は、例えば、当業者に公知の酸化デンプン、酸化デキストランおよび酸化セルロースである。好ましくは、該アルデヒド架橋剤は酸化グリコーゲンである。
従って、コラーゲン溶液に添加する架橋剤の量は、当業者の一般知識を用いて決定することができる。
好ましくは、該コラーゲン材料は架橋されている。該コラーゲン材料は、例えば、コラーゲン膜、コラーゲン糸、コラーゲンチューブ、コラーゲンスポンジまたはコラーゲンゲルからなる。
−酸型コラーゲンの水溶液を調製する工程、
−酸性pHで反応性のないアルデヒド架橋剤を添加する工程、
−該コラーゲン水溶液を成形または鋳造する工程、
−該コラーゲン上に織布を置く工程、
−アンモニアで処理することによって、該コラーゲン水溶液を凝固および架橋させる工程、
−アンモニアを除去し、コラーゲン材料を得る工程
を含んでなり得る。
−酸型コラーゲンの水溶液を調製する工程、
−酸性pHで反応性のないアルデヒド架橋剤を添加する工程、
−該コラーゲン水溶液を成形または鋳造する工程、
−該コラーゲンに織布を含ませる工程、
−アンモニアで処理することによって、該コラーゲン水溶液を凝固および架橋させる工程、
−アンモニアを除去し、コラーゲン材料を得る工程
を含んでなり得る。
→腱の膨潤
ブタの脚からの腱1kgを洗い、筋肉および腱膜組織を取り除く。それらを20℃(±2℃)、低速攪拌下で、25Lの0.3M酢酸水溶液に10日間浸漬する。
得られた懸濁液3Lをナイフミルにて3000rpmで2分間摩砕する。この媒体を2Lの水で希釈した後、1分間ホモジナイズする。この媒体を孔径200μmのフィルターで濾過し、濾液を0.6M NaClでコラーゲンを沈殿させるように調整する。
前記懸濁液を濾過または遠心分離して、上清から沈殿を分離する。沈殿を回収し、10Lの0.6M NaCl中、攪拌下で少なくとも1時間洗浄し、この沈殿を織布での濾過または遠心分離によって再び回収する。この洗浄工程は、所望の純度の最終コラーゲンに応じて望まれる回数行えばよい(理想的には2回)。
沈殿および遠心脱水コラーゲンを、攪拌下で16時間、水に1%まで溶解させる。この媒体の濃度を1M NaOHとし、この溶液を20℃で1時間攪拌する。この不活性化工程が終わったところで、溶液を6M塩酸で、コラーゲンが沈殿するまで中和する。コラーゲンを濾過または遠心分離によって回収する。コラーゲンを10Lの0.6M NaCl中で再び洗浄し、その後、織布での濾過または遠心分離によって回収してもよい。洗浄工程は、所望の純度の最終コラーゲンに応じて望まれる回数行えばよい(理想的には2回)。
この精製プロセスが終わったところで、沈殿したコラーゲンを遠心脱水した後、アセトン槽中で乾燥させる。このコラーゲンを最後に、制御された気流下で乾燥させて残留するアセトンを除去し、その後、例えば−20℃で保存する。
水分含量が17.05%である腱の酸性繊維状コラーゲン603mgを、磁気攪拌下で16時間、脱塩水500mlに溶解させる。孔径50μmの織布を、容器上の直径9cmの円形支持体上に置く。一定容量のコラーゲン溶液をこの織布の上に、高さ4cmを超えないように注ぐ。直径7cmのブレードをこの織布から2mmのところに置き、80rpmで回転させ、コラーゲン溶液をこの織布に徐々に流す。上のチャンバーに入っている容量がそれ以上減らなくなれば、この系を、高さ4cmを超えないように再充填する。この操作を、調製した溶液が無くなるまで行う。系の平衡化の際は、保持液、圧力差に注意しながら、同じ系を用いて3×50mlの0.05M酢酸で洗浄する。上の画分を回収する。
腱の酸性繊維状コラーゲン800mgの調製物を機械的攪拌下で水100mlに16時間懸濁させる。この粘稠な懸濁液をコラーゲン4mg/cm2の密度で鋳型に注ぐ。コラーゲン溶液の入った鋳型を、2mlの30%アンモニアが入った3Lの密閉容器内に20℃で24時間入れる。膜厚およそ40μmのフィルムを得るために、このゲルを、アンモニアおよび吸湿剤で余分なアンモニアを除去するための容器に入れる。このフィルムはそのまま使用してもよいし、または種々の濃度のホルムアルデヒド、グルタルアルデヒド、酸化グリコーゲンまたは酸化アミロペクチン槽に2分〜24時間の範囲の時間、浸漬することによって架橋してもよい。このフィルムを0.1Mグリシン溶液pH8中に2時間浸漬することによって架橋剤を不活性化する。その後、このフィルムを再び乾燥させる。
コラーゲン10mg/cm2を含有する膜を得るために、100gのコラーゲンを機械的攪拌下で水12.5Lに16時間懸濁させる。同時に、pH7.7リン酸バッファーに2.5gの酸化グリコーゲンを溶かした15%溶液を調製し、16時間が終わったところで懸濁液に加える。ホモジナイゼーション後、この溶液を1m2の鋳型(または同等のもの)に注ぐ。コラーゲン溶液の入った鋳型を、20℃にて、160mlの32%アンモニアが均一に分布したおよそ300Lの密閉容器に48時間入れた。フィブリル形成および架橋期の後に、膜厚およそ100μmの膜を得るために、アンモニアおよび吸湿剤で余分なアンモニアを除去するための容器にゲルを入れた。
20.5mg、22mgおよび20mgの材料の3つのサンプルを正確に秤量し、37℃、3mlの1×PBS pH7.4中に1時間浸漬する。この時間が終わったところで、各サンプルからの余分な水を除去し、サンプルを再び秤量する。結果は次の通りである。
酸性繊維状コラーゲンの水溶液を、0.8gの酸性繊維状コラーゲンを100mlの水と混合することにより得る。この媒体を20℃で16時間攪拌する。1.4モルのアルデヒド/モルの糖を含有する28mgのアミロペクチンを1mlの0.1Mリン酸バッファーpH7.7中、75℃で、完全に溶解するまで加熱する。20℃に冷却した後、該溶液を攪拌下で0.8%コラーゲン溶液に注ぐ。この均一な媒体を鋳型に高さ5mmまで注ぎ、3mlの28%アンモニアの入ったおよそ3L容の密閉容器に16時間移す。次に、このゲルの入った装置を、アンモニア吸収剤の入った密閉容器に、容器内のアンモニアが総て除去されるまで入れる。その後、コラーゲンゲルを冷凍し、次いで、凍結乾燥して架橋アテロコラーゲンのスポンジを得る。
架橋工程まで実施例4に記載されている方法によって、厚さおよそ1cmのゲルを製造した。
いわゆる「架橋」膜は、アンモニア添加工程を含め、実施例4に記載されている方法に従って製造した。
・ガラス転移温度(Tg)
・融合または変性温度
・反応エンタルピー(ポリマーの架橋率を求める)
Claims (13)
- コラーゲン材料の製造方法であって、
a)酸型の天然または変性コラーゲンの水溶液を調製する工程、
b)工程(a)のコラーゲン水溶液に、酸性pHで反応性のない、アルデヒド基を含む酸化多糖を、架橋剤として添加する工程であって、該酸化多糖は、酸化アミロペクチン、酸化デキストラン、酸化デンプンおよび酸化セルロースからなる群から選択されるものである、工程、
c)工程(b)のコラーゲン水溶液を成形または鋳造する工程、
d)アンモニアガスで処理することによって、前記架橋剤を含有する工程(c)のコラーゲン水溶液を凝固および架橋させる工程であって、少なくとも8を超えるpHで少なくとも4時間の間アンモニアガスで処理することによって、架橋が少なくとも部分的にコラーゲンの凝固と同時に起きる、工程、ならびに
e)余分なアンモニアを除去し、コラーゲン材料を乾燥によって得る工程
を、この順番で行うことを含んでなる、方法。 - 工程a)の水溶液が0.05〜3重量%の酸型コラーゲンを含んでなる、請求項1に記載のコラーゲン材料の製造方法。
- 工程a)の水溶液が、ブタ腱、仔ウシ腱、仔ヒツジ腱および仔ウマ腱のコラーゲンから選択される酸性繊維状コラーゲンを用いて調製される、請求項1または2に記載のコラーゲン材料の製造方法。
- 工程d)におけるコラーゲン水溶液の凝固および架橋が、少なくとも24時間アンモニアガスで処理することによって行われる、請求項1〜3のいずれか一項に記載のコラーゲン材料の製造方法。
- アルデヒド基を含む酸化多糖が、アルデヒドアミロペクチンである、請求項1〜4のいずれか一項に記載のコラーゲン材料の製造方法。
- アルデヒド基を含む酸化多糖が、コラーゲンのNH2に対する該酸化多糖のCHO比が0.05〜5の範囲の割合で添加される、請求項1〜5のいずれか一項に記載のコラーゲン材料の製造方法。
- コラーゲン材料が膜であり、工程c)においてコラーゲン水溶液が平板鋳型に付着され、工程e)において余分なアンモニアが除去され、コラーゲン膜が乾燥によって得られる、請求項1〜6のいずれか一項に記載のコラーゲン材料の製造方法。
- 前記工程c)が、該水溶液をコラーゲン膜、コラーゲンフィルム、コラーゲン糸、コラーゲンチューブ、コラーゲンスポンジまたはコラーゲンゲルに成形する工程を含んでなる、請求項1〜7のいずれか一項に記載のコラーゲン材料の製造方法。
- 前記工程c)において、該コラーゲン水溶液の上に織布を置く、請求項1〜7のいずれか一項に記載のコラーゲン材料の製造方法。
- 前記工程c)において、該コラーゲン水溶液の中に織布を含ませる、請求項1〜7のいずれか一項に記載のコラーゲン材料の製造方法。
- 前記コラーゲン材料の乾燥膜厚が80μm〜120μmであり、密度が12mg/cm2〜16mg/cm2であり、膨潤率が6未満であり、縫合保持強度が1Nより大きく、降伏強度が4MPaより大きく、トリプシンによる酵素分解パーセンテージが35%未満である、請求項1〜7のいずれか一項に記載のコラーゲン材料の製造方法。
- 前記コラーゲン材料の外表の架橋とコラーゲン材料内部の架橋の差が25%以下である、請求項1〜7のいずれか一項に記載のコラーゲン材料の製造方法。
- 前記コラーゲン材料が均一な架橋を有する、請求項1〜7のいずれか一項に記載のコラーゲン材料の製造方法。
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CN104399120B (zh) * | 2014-10-31 | 2016-08-17 | 陕西艾尔肤组织工程有限公司 | 一种胶原膜的制备方法及胶原膜 |
US11913166B2 (en) | 2015-09-21 | 2024-02-27 | Modern Meadow, Inc. | Fiber reinforced tissue composites |
CN107429066B (zh) * | 2016-02-15 | 2020-04-17 | 现代牧场股份有限公司 | 含有胶原原纤维的生物制造材料 |
AU2017310470B2 (en) | 2016-08-12 | 2021-12-16 | Dilon Technologies Inc. | Hemostatic flowable |
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IL258392A (en) * | 2018-03-27 | 2018-05-31 | Datum Dental Ltd | A block of defined shape containing collagen |
CN113286864A (zh) | 2019-01-17 | 2021-08-20 | 现代牧场股份有限公司 | 层状胶原材料及其制备方法 |
CN113384748B (zh) * | 2021-04-29 | 2022-04-26 | 尚诚怡美(成都)生物科技有限公司 | 一种胶原蛋白真皮植入剂及其制备方法 |
CN116983459B (zh) * | 2023-07-14 | 2024-06-25 | 湖南贝耐特生物科技有限公司 | 一种基于海狸鼠肌腱的低免疫原性可吸收缝合线的制备方法 |
Family Cites Families (17)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
FR2601371B1 (fr) | 1986-07-11 | 1989-05-12 | Merieux Inst | Procede de traitement du collagene en vue, notamment, d'en faciliter la reticulation et collagene obtenu par application dudit procede |
US5157111A (en) * | 1991-05-02 | 1992-10-20 | Pachence James M | Method of bonding collagen to fibers, particularly dacron |
JPH06292716A (ja) * | 1993-04-09 | 1994-10-21 | Shimizu Yoshihiko | 医用材料 |
FR2724563A1 (fr) * | 1994-09-15 | 1996-03-22 | Coletica | Utilisation de membranes collageniques comme protheses de regeneration peritoneale |
JP3543869B2 (ja) | 1995-03-07 | 2004-07-21 | 株式会社メニコン | 培養皮膚およびその製造法 |
FR2754268B1 (fr) | 1996-10-07 | 1998-12-24 | Dev Des Utilisations Du Collag | Composition adhesive a base de polyaldehyde macromoleculaire et procede de reticulation de collagene ou de gelatine |
FR2766717B1 (fr) * | 1997-08-01 | 2000-06-09 | Cogent Sarl | Prothese composite pour la prevention des adherences post-chirurgicales et son procede d'obtention |
JPH11319068A (ja) * | 1998-05-12 | 1999-11-24 | Menicon Co Ltd | 人工皮膚用基材およびその製法 |
CZ301649B6 (cs) | 2000-06-28 | 2010-05-12 | Ed. Geistlich Soehne Ag Fur Chemische Industrie Incorporated Under The Laws Of Switzerland | Trubice pro regeneraci nervu a zpusob jejich výroby |
EP2522304B1 (en) * | 2001-03-23 | 2014-01-08 | Histogenics Corporation | Composition and methods for the production of biological tissues and tissue constructs |
US7217294B2 (en) | 2003-08-20 | 2007-05-15 | Histogenics Corp. | Acellular matrix implants for treatment of articular cartilage, bone or osteochondral defects and injuries and method for use thereof |
US7393437B2 (en) * | 2004-09-14 | 2008-07-01 | The University Of Hong Kong | Photochemically crosslinked collagen scaffolds and methods for their preparation |
JP2006087596A (ja) | 2004-09-22 | 2006-04-06 | Koken Co Ltd | 骨欠損部充填用コラーゲンスポンジ並びにその製造方法 |
BRPI0517535A (pt) | 2004-10-04 | 2008-10-14 | Inst Nat Sciences Appliq | colágeno hidrófobo enxertado, composição farmacêutica ou cosmética, material anti-adesivo, utilização do colágeno hidrófobo, prótese cirúrgica, lente intraocular, rede para o reforço das paredes abdominais e processo de preparação de um colágeno hidrófobo |
FR2877669B1 (fr) * | 2004-11-05 | 2007-01-26 | Inst Nat Sciences Appliq | Greffage covalent de substances hydrophobes sur le collagene |
FR2902661B1 (fr) | 2006-06-22 | 2011-05-13 | Orthomed | Tubes de collagene |
US20090054984A1 (en) | 2007-08-20 | 2009-02-26 | Histogenics Corporation | Method For Use Of A Double-Structured Tissue Implant For Treatment Of Tissue Defects |
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