CH694640A5 - Verfahren zur Herstellung einer Kollagenmembran aus Schweinehaut. - Google Patents
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Description
Die vorliegende Erfindung bezieht sich allgemein auf die Herstellung von Kollagenmembranen und, insbesondere, auf die Herstellung essbarer Kollagenmembranen zum Verpacken von Nahrungsmitteln wie beispielsweise Schinken und Ähnliches.
Kollagenmembranen (Filme, Folien, etc.) werden in einer Vielzahl von Anwendungen verwendet, wie in den US-Patenten Nr. 5 736 180 (mit Gewürzen imprägnierte essbare Verpackungsfolie); 5 520 925 (Material auf der Basis von Kollagenfasern zur Abdeckung von Wunden); 5 190 810 (Zusammensetzung zur Verwendung bei der Herstellung von Schutzartikeln zur Verwendung in der Laserchirurgie); 5 103 816 810 (Zusammensetzung zur Verwendung bei der Herstellung von Schutzartikeln zur Verwendung in der Laserchirurgie); 5 028 695 (Verfahren zur Herstellung von Kollagenmembranen, verwendet zur Blutstillung, als Wundverband und für Implantate); 4 131 650 (Kollagenfolie für kosmetische Anwendung) dargestellt wird.
Wie in dem oben aufgeführten Patent 180 dargestellt, sind einige essbare Folien unter anderen Verwendungen zum Verpacken von Nahrungsmittel, wie beispielsweise Schinken bekannt.
Kollagenfolien können aus vielen Tierhäuten hergestellt werden. Die Herstellung von Kollagenfolien aus schweineähnlichen Häuten (z.B. Schweinehäute) bringt viele Probleme im Vergleich zur Herstellung aus zum Beispiel Rinderhäuten mit sich. Zum Beispiel entstehen diese Probleme durch die Notwendigkeit die Schweinehaare zu entfernen und mit dem hohen Fettgehalt der Schweinehäute umzugehen.
Gegenwärtig gibt es einige Verfahren zur Herstellung von Kollagenfolien aus Schweinehäuten, jedoch sind diese Verfahren für die Herstellung von Nahrungsmitteln und Ähnlichem aus der hergestellten Kollagenfolie unbefriedigend. Die bestehenden Verfahren konzentrieren sich auf die Zubereitung von Schweinehäuten zur Herstellung von Lederwaren, die dann in Gerbereien oder Ähnlichem weiterverarbeitet werden.
Gegenwärtig werden Kollagenfolien aus Schweinehäuten wie in den Abschnitten (a)-(c), unten, beschrieben wird, hergestellt. Die vorliegende Erfindung bedeutet einen grossen Fortschritt gegenüber den bestehenden Verfahren. Insbesondere wenden die bestehenden Verfahren die folgenden Schritte an:
a) Schweinehäute werden von einem Schlachthof (einer Einrichtung zum Schlachten) erhalten und sind gewöhnlich mit Natriumchlorid konserviert und werden über Hauthändler an Gerbereien (d.h. einer Einrichtung zur Umwandlung von Häuten in Leder) verkauft. In den Gerbereien werden die Waren zunächst mit Wasser und Befeuchtungsagenzien gewaschen und, falls notwendig, werden auch Enzyme verwendet, um anhängenden Kot und Natriumchlorid zu entfernen. Während eines zusätzlichen Schritts wird das Haar unter Verwendung von Natriumsulfat und Kalk und, falls notwendig, unter Verwendung von Enzymen und Gleitmitteln entfernt. Als ein Ergebnis schwellen die Häute (die alkalisch sind) bis zu einer Dicke von ungefähr 5-10 mm an.
Um die Häute weiter in Leder zu verarbeiten, werden die Häute horizontal in zwei Schichten "gespalten". Die untere Schicht, d.h. diejenige, die zum Tierkörper hin gerichtet war, dient als Ausgangsmaterial zur Herstellung von Kollagenfolien. Je nach Gerberei wird das Material in einem Zwischenschritt für einen unbestimmten Zeitraum unter hygienisch unkontrollierten Bedingungen aufbewahrt.
c) Die "Spalten" werden dann einer Lösung aus Ätznatron und/oder Kalk einem alkalischen Hydrolysierungsverfahren unterzogen, das bis zu 15 Tagen dauern kann. Durch das Hydrolysierungsverfahren wird das Material auf zusätzliche Schritte vorbereitet, insbesondere auf das Zerkleinern. Aufgrund der molekularen Eigenschaften des verwendeten bovinen Hautkollagens (retikulares Netzwerk), sind Hydrolysierungsverfahren notwendig, die im Bereich von intensiv bis aggressiv rangieren. Nach der alkalischen Hydrolysierung werden die Spalten auf einen pH <3,5 gebracht, nachdem sie zunächst einer starken Säurebehandlung, z.B. mit Salzsäure, unterzogen wurden und werden dann zu einer gelähnlichen Masse gemahlen. Oder die Häute werden nach der Alkalibehandlung unter Verwendung organischer oder anorganischer Säuren auf einen pH von 5-7 gebracht, zu einem fibrösen Brei gemahlen und dann auf einen pH von <3,5 gebracht. Der flüssige Brei, der weniger als 2,5% Kollagen enthält und zu dem weitere Materialien wie Glycerin, Karion< <TM> > (Sorbit) und kreuzverbindende Agenzien zugegeben wurden, wird extrudiert und in einem Bandtrockner zur Folie getrocknet.
Die oben beschriebene Verfahren haben signifikante Nachteile. Darüber hinaus haben die Erfinder festgestellt, dass die zuvor beschriebenen Verfahren für Nahrungsmittel und Ähnliches nicht zufriedenstellend sind. Die Erfinder haben festgestellt, dass die zuvor beschriebenen Verfahren zum Beispiel die folgenden besonderen Nachteile haben: - Die Konservierungssalze können Zusätze enthalten, die in Nahrungsmitteln nicht auftreten dürfen. - Die Häute sind nicht sauber und werden mit fäkalen Kontaminationen gelagert. - Die Ware kann fragwürdigen Ursprungs sein (z.B. der Handel der Häute, es gibt auch Waren fraglichen Ursprungs, wie zum Beispiel Häute aus Abdeckereien). - Die Verarbeitung in der Gerberei basiert auf den Erfordernissen der Lederproduktion unter Verwendung technischer Chemikalien. - Die Produkte werden in ungekühltem Zustand zu den Folienherstellern transportiert. Als ein Ergebnis davon gibt es in wärmeren Jahreszeiten ein Potential für eine erhöhte bakterielle Kontamination. Die Kontamination kann so substantiell sein, dass sie eine Verwesung des gelieferten Materials verursacht. Das alkalische Produkt kann auch einer unkontrollierten chemischen Zersetzung ausgesetzt sein, je nach den Temperaturbedingungen und dem Zeitraum zwischen dem Spalten und der Lieferung zu den Folienherstellern. - Das Rohmaterial für die Folien ist einer extremen Qualitätsabweichung aufgrund der komplexen Serie von Ereignissen, die stattfindet, ausgesetzt. - Die aggressive alkalische Behandlung (Hydrolysierung) führt auch zu denaturierenden Veränderungen in dem Kollagen.
In Anbetracht der zuvor beschriebenen Probleme im Stand der Technik wurde die vorliegende Erfindung von den Erfindern ge schaffen, um die obengenannten und andere Probleme bei der Herstellung von Kollagenmembranen und insbesondere bei der Herstellung von essbaren Kollagenmembranen aus schweineähnlichen Häuten (z.B. Schweinehäuten oder Schweineschwarten) zu beseitigen.
Die vorliegende Erfindung liefert unter anderem: a) ein neues Verfahren zur Herstellung einer Kollagenmembran nach Anspruch 1; b) eine neue Kollagenmembran nach Anspruch 16, die mit diesem Verfahren hergestellt wurde; und c) eine neue Verwendung der Kollagenmembran nach Anspruch 20.
Gemäss einer ersten Ausführungsform der Erfindung wird ein Verfahren zur Herstellung einer Kollagenmembran aus Schweineschwarten zur Verfügung gestellt, das die Schritte einschliesst: Entfernen der Häute von dem Schwein und sofortiges Einfrieren der entfernten Haut zur Verarbeitung; enzymatisches Entfetten der Schwarte; Durchführung einer schnellen alkalischen Hydrolysierung der Schwarten; Durchführen einer sauren Hydrolysierung der Schwarte; Zerkleinern der Schwarte in eine gelähnliche flüssige Masse; und Extrudieren, Auswalzen und Trocknen der Gelmasse in eine Kollagenmembran.
Gemäss einer anderen Ausführungsform der vorliegenden Erfindung, wird eine Kollagenmembran mit Hilfe des Verfahrens der ersten Ausführungsform hergestellt. In eine bevorzugten Ausführungsform wird die Kollagenmembran um eine Nahrungsprodukt, beispielsweise einen Schinken gewickelt.
Die oben genannten und anderen Ausführungsformen, Eigenschaften und Vorteile der Erfindung werden dahingehend verstanden, dass sie auf der folgenden Beschreibung und den bevorzugten Ausführungsformen in Kombination mit der begleitenden Figur und den Ansprüchen basieren.
Die vorliegende Erfindung wird mittels Beispielen veranschaulicht und nicht durch die begleitende Figur eingeschränkt, in der:
Fig. 1 ein schematisches Diagramm ist, das die fertiggestellte Folie auf einem Produkt, beispielsweise auf einem Schinken oder einem anderen Fleischprodukt darstellt.
Wie oben dargestellt, stellt die vorliegende Erfindung unter anderem zur Verfügung: a) ein neues Verfahren zur Herstellung einer Kollagenmembran; b) eine neue, mit diesem Verfahren hergestellte Kollagenmembran; und c) eine neue Verwendung der Kollagenmembran.
Der erste Aspekt der vorliegenden Erfindung schliesst ein neues Verfahren der Herstellung einer Kollagenmembran ein (die auch als Kollagenfolie oder -film, usw. bezeichnet werden kann). Zusammenfassend schliesst die vorliegende Erfindung gemäss einer ersten Ausführungsform die folgenden allgemeinen Verfahrensschritte ein (die Abfolge der Schritte kann verändert werden): (a) Sammeln/Einfrieren der Schwarten (b) Entfetten (c) Enthaaren (d) Säurebehandlung (e) Bilden einer Gelmasse (f) Extrudieren/Trocknen
(a) Sofort nach Entfernen der Schweineschwarten in dem Schlachthof (d.h. umgehend nach Entfernen (z.B. Häuten) der Schwarten von dem Schwein in dem Schlachthof), werden die Schwarten mit kaltem oder warmen Wasser gewaschen und enthaart. Danach werden die Schwarten umgehend als Ausgangsmaterial für das Kollagenmembranverfahren eingefroren. Vorzugsweise werden die Schwarten schnell eingefroren, solange sie in einem sehr sauberen Zustand sind und so für ihre Verwendung konserviert. Eine Vielzahl von Gefrierungstechniken kann angewendet werden, wie zum Beispiel das -Gefrieren der Schwarten in einem Schnellgefrierer bei -50 DEG C oder in einem normalen Gefrierer bei -18 bis -28 DEG C. Es ist auch möglich, die Schwarten Trockeneis oder flüssigem Stickstoff auszusetzen. Es ist ebenfalls möglich, das Verfahren sofort mit den frischen, nicht gefrorenen Schwarten zu beginnen.
Vorzugsweise werden die Schwarten in gefrorenem Zustand gehalten, bis die Schwarten schrittweise, wie unten dargestellt, verarbeitet werden. Diesbezüglich werden aufeinanderfolgenden Verarbeitungsschritte typischerweise an einem anderen Ort als dem Schlachthof verarbeitet und die Schwarten daher vorzugsweise in gefrorenen Zustand transportiert. Für die anschliessenden Verfahrensschritte, Schritt (b) und folgende, weiter unten, sollten die gefrorenen Schwarten vorzugsweise aufgetaut werden, um die Verarbeitung zu vereinfachen:
(b) In der anschliessenden Verarbeitung werden die Schwarten in einem oder mehreren Schritten entfettet. Dieses Entfetten wird vorzugsweise enzymatisch mit Hilfe von Befeuchtungsagenzien (z.B. Detergenzien) durchgeführt. Vor dem Start des chemischen Verfahrens ist es ebenfalls möglich die Schwarten mechanisch zu entfetten (Entfernen von über 15% des initialen Fettgehalts). Das Entfetten ist auch mit Wasser und einem Tensid oder mit organischen Lösungsmitteln möglich.
(c) Dann wird die alkalische Behandlung mit alkalisch reagierenden organischen oder anorganischen Agenzien durchgeführt. Diese Behandlung kann auch mit dem Entfernen der Schweineborsten kombiniert werden. Starke alkalische Reagenzien, wie beispielsweise Natriumhydroxid oder Kaliumhydroxid, sind in der Lage die Borsten aufzulösen und die Kollagenfaserstrukturen aufzuweichen. Auch anorganische und organische reduzierende Agenzien, wie Sulfide (z.B. Natriumsulfid, Kaliumsulfid) oder Thioverbindungen (z.B. Thioalkohole, Thioharnstoff, Thioglykol) sind fähig, die Borsten zu zersetzen.
(d) Mit sauren Agenzien werden die Schwarten auf einen maximalen pH von 4,0 mit anorganischen Säuren (z.B. Salzsäure, Schwefelsäure, Phosphorsäure) oder organischen Säuren (z.B. Milchsäure, Zitronensäure, Ameisensäure, Essigsäure) gebracht. Während dieser Behandlung nehmen die Schwarten Wasser auf (schwellen). Dies ist für die Umwandlung der Schwarten in eine gelartige Masse wichtig. Es ist auch möglich mit sauer reagierenden Agenzien bis zu einem pH von 4,8, am meisten bevorzugt pH 5-7, zu neutralisieren. Das resultierende abgeschwollene Material kann zu einen Faserschlamm gemahlen werden. Später wird dieser Schlamm bis zu einem pH <4 angesäuert, damit das Gel zu einer Masse wird.
(e) Die geschwollenen Schwarten werden zu einer gelähnlichen Masse zerkleinert. Es ist auch möglich, die nicht geschwollenen Schwarten bei einem pH von <4,0 in einen Kollagenschlamm zu verarbeiten und die Säuerung in der gelähnlichen Masse in der anschliessenden Verarbeitung durchzuführen.
(f) Dann wird die flüssige Masse mit bekannten Extrusions- und Trockenschritten behandelt, die denjenigen des Stands der Technik analog sind, die bei Rinderhäuten angewendet werden, wie hier und zuvor diskutiert wurde.
Das Verfahren der vorliegenden Erfindung weist substantielle Vorteile im Vergleich zu bereits existierenden Verfahren auf. Einige beispielhafte Vorteile schliessen ein:
1. Schritt (a) des vorliegenden Verfahrens kann vorteilhafterweise - ein Produkt liefern, das als Nahrungsmittel geeignet ist; - ein Ausgangsmaterial für die Filme liefern, das eine gleichbleibende hohe Qualität hat; - Rohmaterial vermeiden, das aus Quellen stammt, die keine Nahrungsmittel sind; - Belastung oder Kontamination des Rohmaterials mit Chemikalien vermeiden; - Belastung oder Kontamination des Rohmaterials mit mikrobiologischen Kontaminanten vermeiden; - Vermeiden unkontrollierter Zersetzung des Rohmaterials; und - Vermeiden unkontrollierter mikrobiologischer Zersetzung des Rohmaterials.
2. In den Schritten (b) bis (e) kann sowohl der hohe Fettgehalt als auch die vergleichsweise nicht agressive alkalische Behandlung auch Veränderungen durch Denaturierung im Kollagen verhindern. Auch die moderate Temperatur und nicht agressiven Bleichungsschritte retten das Kollagen. Mit einem solchen resultierenden Kollagenmaterial ist es möglich, kreuzverbindende Agenzien in dem Endprodukt zu reduzieren oder zu vermeiden. Im Gegenteil, das degradierte Kollagen erfordert kreuzverbindende Agenzien, um die erwünschte dehnbare Stärke zu erhalten.
Das Verfahren gemäss dem ersten Aspekt der Erfindung kann, wie in den folgenden illustrativen und nicht einschränkenden Beispielen, Eigenschaften einschliessen, die in grösserem Detail als hierin und wie in der Figur schematisch dargestellt werden. Die illustrativen Fälle basieren auf beispielhaften Ausführungsformen, die durchgeführt wurden.
In diesen beispielhaften Ausführungsformen kann die Behandlung der Schweinehäute nach dem oben beschriebenen Schritt (a) die spezifischen, im Folgenden beschriebenen Verfahrensschritte einschliessen. (In der folgenden Beschreibung stehen die Prozentangaben im Verhältnis zum Gewicht der Schwarten (d.h. das Gewicht der Schwarten = 100%) und der verwendete "Mischer" war ein Reaktionsgefäss aus rostfreiem Stahl.) Beispiel 1 Schritt 1: (Entfetten)
In einem ersten Schritt (nach dem Sammeln und Gefrieren) werden die sehr fettigen Schwarten entfettet. Dieser Entfettungsschritt wird vorzugsweise enzymatisch mit Hilfe von Befeuchtungsagenzien (z.B. Detergenzien) durchgeführt. Bevorzugt werden Lipasen zur Hydrolysierung des natürlichen Fetts zwischen den Kollagenfasern verwendet. Ausserdem werden vorzugsweise zur Unterstützung der Aktion Proteasen verwendet (d.h. um eine gleichmässigere Entfettung zu gewährleisten). Zusätzlich wird vorzugsweise ein Tensid verwendet, um die freigesetzten Fettsäuren zu emulgieren. Die Kombination der chemischen und biochemischen Agenzien in diesem ersten Schritt und die daraus resultierenden Vorteile wurden zuvor auf dem Gebiet der Herstellung essbarer Folien oder Filme nicht in Betracht gezogen.
In einem speziellen, nicht einschränkenden Beispiel kann dieses Entfetten wie folgt durchgeführt werden (d.h. es soll verstanden werden, dass dies eine beispielhafte Ausführungsform ist und von dem Fachmann je nach den Umständen in geeigneter Weise abgewandelt werden kann, am meisten bevorzugt die Werte in Klammern):
Temperatur. 10-35 DEG C (30 DEG C) pH 7-11 (9-10)
(i) Das folgende wird in den Mischer gegeben:
Schwarten 100%
Wasser 50-150% (100%)
Natriumkarbonat 0-5% (3%)
Fettlösende Enzyme (Lipasen) 0-2% (0,6%)
Proteinlösende Enzyme (Proteasen) 0-2% (0,5%)
(ii) Behandlung im Mischer: 30 min-3 h (1 h)
(iii) Zugeben zum Mischer:
Tensid 0,05-3% (0,5%)
(iv) Behandlungszeit im Mischer: 30 min-5 h (2 h)
(v) Spülen:
Ablaufen lassen des Wassers und der gelösten Chemikalien aus dem Mischer (z.B. über einen Ablauf). Schritt II: (Alkalische Behandlung/Enthaarung (d.h. Entfernen der Schweineborsten)
In einem zweiten Schritt wird Haar (z.B. Wurzeln in der Haut) von den Schweineschwarten entfernt. Die Anwesenheit dieser Haare ist insbesondere bei Schweinehäuten ein Problem. In diesem "Haarentfernungsschritt" wird eine Kombination aus Chemikalien, die vorzugsweise Natriumsulfid einschliesst, verwendet, um dieses unerwünschte Haar- oder Borstenmaterial zu entfernen. Dieser Schritt und dessen Vorteile sind ebenfalls auf dem Gebiet der essbaren Folien unbekannt. Normalerweise findet dieser Enthaarungsschritt der Rinderhaut in den Gerbereien unter technischen Bedingungen statt. Die Anwendung der Sulfidenthaarung von Schweineschwarten unter Nahrungsmittelbedingungen ist neu.
In einem speziellen, nicht einschränkenden Beispiel, kann die Enthaarung wie folgt durchgeführt werden (die am meisten bevorzugten Werte in Klammern):
Temperatur: 10-35 DEG C (30 DEG C) pH>9 (>12)
(i) In den Mischer geben:
Kalk 0,5-5% (3%)
Wasser 20-50% (30%)
Natriumsulfid 2-6% (4%)
(ii) Behandlungszeit im Mixer: 2-8 h (5,5 h)
(iii) Zugabe zum Mischer:
Wasser bis auf 100% (70%)
(iv) Behandlungszeit im Mischer: 5-30 min (10 min)
(v) Spülen:
Ablassen des Wassers und der gelösten Chemikalien aus dem Mischer.
Als Alternative sind Natriumsulfid oder anorganische oder organische reduzierende Agenzien wie Kalmsulfid oder Thioverbindungen, z.B. Thioalkohole, Thioharnstoff, Thioglykol in der Lage, die Borsten aufzulösen. Der Kalkreduzierendes Agens können also durch eine starke Base, wie beispielsweise Natriumhydroxid oder Kaliumhydroxid allein ersetzt werden, um die Borsten zu entfernen. Schritt III: (Waschen)
Anschliessend werden die Schweinehäute vorzugsweise einem Waschschritt unterzogen. In einem speziellen, nicht einschränkenden Beispiel kann der Waschschritt wie folgt durchgeführt werden (die am meisten bevorzugten Werte sind in Klammern):
Temperatur: 10-35 DEG C (30 DEG C)
(i) In den Mischer geben:
Wasser 50-200% 100%
(ii) Behandlungszeit im Mischer: 5-30 min 10 min
(iii) Spülen:
Ablaufen lassen des Wassers und der daringelösten Chemikalien. Schritt IV: (Reinigen und Öffnen)
In einem anschliessenden bevorzugten Schritt werden die Schwarten gereinigt, vorzugsweise mit Peroxid zum Bleichen der Schwarten. Vorzugsweise wird Natriumhydroxid verwendet, um alkalische Bedingungen herzustellen, die für eine bessere Peroxidwirkung sorgen.
Das Natriumhydroxid "öffnet" auch die Kollagenstruktur - d.h. es ermöglicht den ersten Schritt der Kollagenfasertrennung. Während Natriumhydroxid im Stand der Technik zur Kollagenverarbeitung beschrieben wird, erfordert das "öffnen" der Rin derschwarten höhere Konzentrationen an Natriumhydroxid und insbesondere über längere Zeiträume als für Schweineschwarten notwendig sind. Das Kollagen der Rinderschwarten ist in grösserem Masse kreuzverbunden und das Material ist härter und benötigt eine stärkere Hydrolysierung zum "Öffnen" als Schweineschwarten. Zum Beispiel können Schweineschwarten der vorliegenden Erfindung mit 0,3-0,8% Natriumhydroxid während 1-2 Stunden verarbeitet werden. Rinderschwarte benötigt 1-1,5% Natriumhydroxid während 12-24 Stunden oder eine Kalksuspension für mindestens 15 Tage.
In einem speziellen, nicht einschränkenden Beispiel kann dieser Schritt wie folgt durchgeführt werden (die am meisten bevorzugte Werte sind in Klammern):
Temperatur: 10-35 DEG C (30 DEG C)
pH 8-13 (9-11)
(i) In Mischer geben:
Wasser 50-200% (100%)
Natriumperoxid (33-35%) 0-2% (1%)
Natriumhydroxid 0,3-0,8% (0,6%)
(ii) Behandlungszeit im Mischer: 1-2 h (1 h)
(iii)Spülen:
Ablaufen lassen des Wassers und der gelösten Chemikalien aus dem Mischer. Schritt V: (Weiteres Waschen)
Die Schweinehäute werden vorzugsweise einem Waschschritt unterzogen. In einem speziellen, nicht einschränkenden Beispiel werden die weiteren Waschschritte wie folgt ausgeführt (die am meisten bevorzugten Werte in Klammern):
Temperatur: 10-35 DEG C (30 DEG C)
(i) In Mischer geben:
Wasser 50-200% (100%)
(ii) Behandlungszeit im Mischer: 5-40 min (20 min)
(iii) Spülen: Ablaufen lassen des Wassers und der gelösten Chemikalien aus dem Mischer. Schritt VI: (Säuerung)
Der oben beschriebenen alkalischen Behandlung folgend und vorzugsweise an diesem Punkt, wird eine kurze Säurebehandlung durchgeführt. In diesem Schritt wird eine zusätzliche Öffnung durchgeführt - insbesondere findet die Hydrolysierung von säureinstabilen Kreuzverbindungen statt, essiglösliches nichtkollagenes Material aus den Schwarten lösend.
In einem speziellen, nicht einschränkenden Beispiel kann die Säuerung wie folgt durchgeführt werden (am meisten bevorzugte Werte sind in Klammern):
Temperatur: 10-35 DEG C (30 DEG C) pH max. 3,5
(i) In Mischer geben: Wasser 30-150% (70%) Salzsäure (31-33%) 2,5-10% (7%)
(ii) Behandlungszeit im Mischer: 15 min-5 h (2 h)
(iii) Spülen: Ablaufen lassen des Wassers und der gelösten Chemikalien aus dem Mischer.
Andere mögliche Säuren sind: Schwefelsäure, Phosphorsäure oder organische Säuren, z.B. Milchsäure, Zitronensäure, Ameisensäure, Essigsäure. Zeitaufwand für diesen Schritt: 15 min bis 5 Stunden. Schritt VII; (Zusätzliches Waschen)
Die Schweineschwarten werden dann vorzugsweise einem zusätzlichen Waschschritt unterzogen. In einem spezifischen nicht limitierenden Beispiel kann dieser Waschschritt wie folgt durchgeführt werden (die am meisten bevorzugte Werte sind in Klammern):
Temperatur: 30 DEG C
(i) In Mischer geben: Wasser 50-200% (100%)
(ii) Behandlungszeit im Mischer: 5-40 min (20 min)
(iii) Spülen: Ablaufen lassen des Wassers und der gelösten Chemikalien aus dem Mischer.
(iv) Wiederholen der Schritte (i) bis (iii), bis ein pH von 1,8-3,9 erreicht wird. Auf diese Weise, durch Erhöhen des pH, nimmt das Kollagen Wasser auf. Daher kann das "wassergefüllte" Material wie folgt direkt zu einer gelähnlichen Masse gemahlen werden.
Nach diesem Schritt haben die Schwarten vorzugsweise eine pH von ungefähr 2,5 und einen Kollagengehalt von ungefähr 13-21%.
Eine andere Möglichkeit wäre die Neutralisation anstelle der Säuerung. Das Material wird zu einem Kollagenschlamm zerkleinert, der dann zu einer gel-ähnlichen Masse gesäuert wird (siehe Beispiel 2). Schritt VIII: (Zerkleinern)
Die gewaschenen Schwarten werden vorzugsweise zu einer gleichmässigen gelähnlichen Masse zekleinert. Während das Zerkleinern von Häuten zu gelähnlichen Massen bereits in der Kollagenverarbeitung bekannt war, ist die Grösse um mindestens drei Stufen reduziert worden, um das Zerkleinern zu verbes sern. Auf diese Weise können die Kollagenfasern viel besser geschützt werden, als im Vergleich zu der gleichen Grössenreduktion von nur zwei Stufen. Anzumerken ist, dass nur die kleinen Kollagenpartikelmassen sich nach Zugabe von Wasser nicht trennen.
In einem speziellen, nicht einschränkenden Verfahren kann das Zerkleinern wie folgt durchgeführt werden:
1. Aufteilen der Schwarten in ungefähr Kubikzentimeter grosse Stücke mittels Durchdrehen durch Platten mit 10 mm grossen Löchern oder durch Schneiden mit Klingen.
2. Dann Aufteilen der Stücke in kleine Stücke von ungefähr ein paar Millimetern Durchmesser durch Durchlassen oder Durchpressen des Materials durch Platten mit 4 mm grossen Löchern.
3. Dann Mahlen zu <1 mm durch Pressen durch <1 mm Lochplatten oder mit Hilfe einer Kolloidmühle oder mit Hilfe eines Homogenisators.
Während diesem Verfahren kann zusätzliches Eis oder Wasser zugegeben werden. Schritt IX: (Herstellung der Flüssigmasse)
In einem weiteren Schritt wird die Masse vorzugsweise mit Wasser und einem Weichmacher gemischt. Ein Teil des Wassers kann Eis sein.
Der Weichmacher schliesst zum Beispiel Dialkohole, Trialkohole, Polyalkohole (z.B. Glycerol) oder Polymerzucker (z.B. Sorbit oder Karion) ein.
Das Kollagenherstellungsverfahren ist für das Kollagen sehr schützend. Daher, und das ist besonders wichtig, benötigt die erfinderische Kollagenmembran normalerweise keine kreuzverbindenden Agenzien zur Stabilisierung und Verbesserung der mechanischen Eigenschaften.
Falls erwünscht, können jedoch die folgenden Chemikalien als kreuzverbindende Mittel eingesetzt werden: organische kreuzverbindende Mittel, z.B. Dialdehyde, alpha -Hydroxyaldehyde, Diisocyanate, Bis-acrylamide, Acrolein, Carbodimide, Anhydride, Dien, Polyen, und anorganische kreuzverbindende Mittel, z.B. Aluminiumverbindungen. Zur Anwendung in der Masse sind wasserlösliche und langsam reagierende Verbindungen (z.B. Dialdehyde, alpha -Hydroxyaldehyde) am besten geeignet. Die wasserunlöslichen schnell reagierenden Verbindungen sollten nur bei trockenen Folien verwendet werden.
In einem beispielhaften, nicht einschränkenden Fall können die Werte der Flüssigmasse ungefähr betragen (die am meisten bevorzugten Werte in Klammern):
<tb><TABLE> Columns = 3 <tb><SEP> Kollagengehalt:<SEP> 1-25%<SEP> (1,8%) <tb><SEP> Glycerol:<SEP> 0-1%<SEP> (0,5%) <tb><SEP> Sorbit:<SEP> 0-1%<SEP> (0,2%) <tb><SEP> pH:<SEP> 2-3,6%<SEP> (2,5%) <tb><SEP> Temperatur:<SEP> 3-18 DEG C<SEP> (8 DEG C). <tb></TABLE>
Bezüglich des Weichmachers muss angemerkt werden, dass reine und trockene Kollagenfilme brüchig sind. Der Schritt des Weichmachens führt zu einer Trennung der Kollagenfasern, um zum Beispiel den Fasern zu ermöglichen, leicht ihre Position zu benachbarten Fasern zu verändern. In dieser Hinsicht ist Wasser der geeignetste Weichmacher für Kollagen. Die oben genannten Weichmacher agieren indirekt - d.h. sie sind sehr hy groskopisch und halten das Wasser im Kollagen. Diese Kohlehydrate haben jedoch den wesentlichen Nachteil, dass sie mikrobiologisches Wachstum fördern, da sie einen gute Kohlenstoffquelle sind.
Obwohl Fette direkte und gute Weichmacher sind, ist das Bedecken der Kollagenfolie mit Fett nicht sehr wirkungsvoll. Wenn dies gemacht wird, werden die Fette nur zwischen den Fasern und nicht in den Fasern eingelagert. Mit der Zugabe von Fettemulsionen zu der Kollagenmasse werden bessere Ergebnisse erzielt, jedoch hat dies zwei Nachteile: 1) emulgierende Agenzien sind in der Kollagenfolie vorhanden; und 2) das Fett migriert auf die Oberfläche der Kollagenfolie, da es nicht ausreichend fixiert ist.
In bevorzugten Ausführungsformen ist das nicht entfernte Fett der beste Weichmacher. Dieses Fett ist gut zwischen und in den Fasern eingebaut. Vorzugsweise wird in dem vorliegenden Verfahren der chemische Prozess derart angepasst, dass nicht das gesamte Fett entfernt wird. Das übrige Fett wird daher als Weichmacher verwendet und nur eine kleine Menge - oder sogar gar keine - an zusätzlichem Weichmacher wird benötigt. Im Vergleich zu anderen Verfahren ist die vorliegende Erfindung daher vorteilhaft, weil sie mit fetten Schweineschwarten arbeitet.
Das Entfernen von Fette in dem Entfettungsschritt(en) ist abhängig von Temperatur pH
Zeit
Menge an Lipasen
Menge an Tensiden
Zahl der Entfettungsschritte
Verfahrensschritt.
Das Entfetten wird am besten bei höheren Temperaturen (ungefähr 30 DEG C) bei einem pH von 9-10 über einen längeren Zeitraum (bis z.B. zu 6 Stunden), mit grösseren Lipasemengen (bis zu 1%), grösseren Tensidmengen (bis zu 3%), mehreren Entfettungsschritten (bis zu 5 und mehr während der gesamten Prozedur) und zu einem späteren Zeitpunkt in dem Verfahren, z.B. nach der Alkalibehandlung durchgeführt. Der Gehalt an nicht entferntem Fett kann in dem Bereich von 0-10% (Trockengewicht der Folie) sein.
Bezüglich der kreuzverbindenden Mittel wird angemerkt, dass nur natürliches, nicht beeinträchtigtes Kollagen die besten mechanischen Eigenschaften aufweist. Mit im Stand der Technik beschriebenen Verfahren sind grosse Mengen an kreuzverbindenden Agenzien nach dem normalerweise stark alkalischen Verfahren bei der chemischen Behandlung notwendig (d.h. die Hydrolyse der Kollagenmoleküle). Die kreuzverbindenden Eigenschaften werden verwendet, um synthetisch grössere Moleküle herzustellen. Mit dem vorliegenden Verfahren können die Kollagenmoleküle geschützt und die Menge an kreuzverbindenden Agenzien kann auf einem Minimum gehalten werden. Schritt XII: (Homogenisierung)
Nach dem zuvorgesagten wird vorzugsweise eine Homogenisierungsschritt durchgeführt. Zunächst werden Luftblasen entfernt, dann wird der Schlamm durch einen Homogenisator gege ben und das Material dann in ein Gefäss aus rostfreiem Stahl gegeben.
Die chemische Bedeutung der Homogenisierung liegt darin, dass sie eine gleichmässige Verteilung des Wassers erleichtert. Die Homogenisierung ist der letzte Schritt bei der Grössenreduktion der Kollagenfasern: Faserbündel und grössere Teile werden in Fasern und Fibrillen geteilt. Vorzugsweise erfüllt die Homogenisierung mindestens eines, am meisten bevorzugt alles vom Folgenden: 1) sie beeinträchtigt nicht die Fasern-/Fibrillenlänge: 2) sie maximiert die Desintegration der Faserbündel in Fasern/Fibrillen und/oder 3) sie hat ein geeignetes Fasern-/Fibrillenverhältnis.
Die oben genannten drei Punkte beeinflussen direkt und stark die mechanischen Eigenschaften der Kollagenfolie.
Obwohl Desintegrationsschritte in der Kollagenverarbeitung gut bekannt sind, wurde das vorliegende Verfahren von Fachleuten zuvor nicht in Betracht gezogen. Die vorliegende Erfindung kann einen herkömmlichen Homogenisator oder eine Kolloidmühle verwenden. Der Homogenisierungsschritt kann mit dem gleichen Gerät durchgeführt werden, wie der oben beschriebenen Mahlschritt. Bei der Homogenisierung hat jedoch die Masse des zu homogenisierenden Materials die endgültige Zusammensetzung (Wassergehalt, Kollagengehalt, Weichmachergehalt, pH, Temperatur), wohingegen der obengenannte Mahlschritt vor der endgültigen Einstellung dieser Parameter stattfindet. Daher wird das Material während dem Homogenisierungsschritt kleiner als 1 mm gemahlen, zum Beispiel durch Pressen durch Platten mit Löchern, die kleiner als 1 mm sind oder mit Hilfe einer Kolloidmühle oder einem Homogenisator. Schritt XIII: (Extrusion, Auswalzen und Trocknen)
Anschliessend wird der Schlamm vorzugsweise dem Extrusionsschritt Auswalzen und Trocknen unterzogen. Diesbezüglich wird der Schlamm vorzugsweise zuerst durch eine Breitschlitzfolienmaschine gegeben. Der extrudierte Schlamm, der durch die Folienmaschine gegangen ist, wird von einem Förderband aufgenommen. Der Schlamm wird vorzugsweise ausgewalzt (z.B. mit einem Walzenroller). Der extrudierte Schlamm wird vorzugsweise neutralisiert (z.B. direkt nach dem Folienapparat). Die Neutralisation wird vorzugsweise mit Ammoniumgas oder mit Natriumhydrogencarbonat oder mit anderen Neutralisationsagenzien durchgeführt. Es wird angemerkt, dass der Schlamm vor dem Eintritt in die Folienmaschine einen pH von ungefähr 2,0-3,6 hat. Bei dieser pH-Stufe sind die Kollagenpartikel geschwollen (d.h. sie haben einen hohen Wassergehalt). Dieser hohe Wassergehalt führt typischerweise zu einer Deformation des Kollagens auf jeder Stufe (z.B. Moleküle, Mikrofibrillen, Elementarfasern, Fasern). Ein direktes Trocknen des Schlamms ohne Neutralisation kann zu einer Fixierung dieser Deformationen führen, so dass die Interaktion der Kollagenmoleküle begrenzt und die Folienstärke geschwächt ist. Daher wird, gemäss dem Zuvorgesagten, nach der Extrusion und vor dem Trocknen vorzugsweise ein Fasernbildungsschritt durchgeführt. Dieser Faserbildungsschritt kann eine Neutralisation, wie oben beschrieben, auf höhere pH-Werte einschliessen oder eine Koagulation mit Lösungen hoher ionischer Stärke.
Die für diese Faserbildung verwendeten Chemikalien und die für die Faserbildung angebotene Zeit kann die Eigenschaften der Kollagenfolie beeinflussen. Ammoniumgas, wie oben beschrieben, wirkt sehr schnell und kann daher einige Nachteile für eine gute Faserbildung haben. Natriumhydrogencarbonat wirkt, ebenfalls wie oben angemerkt, langsam und als Konsequenz, können die Faserbildung und die mechanischen Eigenschaften der Kollagenfolie verbessert werden. Vor der vorliegenden Erfindung wurde nicht in Betracht gezogen, in diesem Zusammenhang Natriumhydrogencarbonat bei der Kollagenverarbeitung zu verwenden.
Das Fliessband läuft anschliessend vorzugsweise durch einen Trockner. In dem Trockner wird der neutralisierte Schlamm vorzugsweise kontinuierlich auf dem Band bei etwa 60-90 DEG C luftgetrocknet. Die Länge des Trockners kann, als nicht einschränkendes Beispiel ungefähr 50 m betragen. Die Fliessbandgeschwindigkeit (z.B. die Produktionsgeschwindigkeit) sollte der Länge des Trockners entsprechen. In einem nicht einschränkenden Beispiel, wenn die Länge des Trockners ungefähr 50 m beträgt, kann die Fliessbandgeschwindigkeit (d.h. im direkten Verhältnis zum Auswurf der Kollagenfolie) 3-9 Meter pro Minute betragen. Vorzugsweise beträgt die kreuzweise Breite der Folie auf dem Fliessband bis zu 60 cm (diese Grösse kann jedoch je nach den Umständen variiert werden).
Die vorliegende Erfindung zur Herstellung von Kollagenfilmen aus Schweineschwarten unterscheidet sich wesentlich vom Stand der Technik, der enthaarte Rinderschwarten mit einem sehr niedrigen Fettgehalt verwendet, die von Gerbereien erhalten werden. Daher sind die Probleme, die mit der vorliegenden Erfindung in Zusammenhang stehen, d.h. Entfetten des sehr fet ten Materials und Entfernen der Borsten auf dem Gebiet der Kollagenfilmherstellung unbekannt. Das vorliegende Kollagenverfahren schützt das Kollagen und es ist daher möglich, Kollagenfilme ohne kreuzverbindende Mittel herzustellen. Das starke Verfahren, das bei Rinderschwarten angewendet wurde, schwächt das Material, es ist dann notwendig die Folie mittels kreuzverbindenden Agenzien zu stabilisieren. Keine kreuzverbindenden Agenzien zu verwenden, ist im Stand der Technik unbekannt. Sowohl das angegriffene Rinderkollagen und das Kreuzverbinden führt zu einem Kollagenfilm mit schlechten Dehnungseigenschaften. Auf der anderen Seite ist ein hohes Dehnbarkeitsvermögen ein wichtiges Qualitätskriterium. Fett kann die Dehnbarkeit verbessern. Zum Beispiel beschreibt die DE 19 640 019 A1 die Zugabe von Fett in eine Masse, um einen besser dehnbaren Kollagenfilm zu erhalten. Mit der vorliegenden Erfindung führt das Schweinefett in der Schweineschwarte zu einer Kollagenfolie mit guten Dehnungseigenschaften. Schritt IX: (Lagerung)
Anschliessend wird ein abschliessender Lagerungs-, z.B. Verpackungsschritt durchgeführt. Vor dem Verpacken wird die Folie vorzugsweise an die Luft gewöhnt (getrocknet). Vor dem Verpacken sollte die Feuchtigkeit (Feuchtigkeitsgehalt) des Kollagenfilms im Bereich von 5-25% sein, bevorzugter ungefähr 10-20% und am meisten bevorzugt zwischen 11-18 DEG C (die Feuchtigkeitsstufe steht zum Beispiel in Zusammmenhang mit dem Weichmacherschritt und mit dem gegenwärtigen Schritt der Luftgewöhnung.) Unter anderem hilft dieser bevorzugte Feuchtigkeitsgehalt, Kollagenfasern zur Verfügung zu stellen, die im Gebrauch besser sind. Diesbezüglich können Feuchtigkeitsgehalte von weniger als 15% die Kollagenfilme zu zerbrechlich machen, während Feuchtigkeit über 20% ein überschiessendes mikrobiologisches Wachstum unterstützen. Das Produkt kann eine Dicke im Bereich von 0,01-2 mm haben und ein Trockengewicht pro Quadratmeter von ungefähr 10-50 g. Das Produkt und seine Verwendung
Wie hierin zuvor diskutiert wurde, hat das mittels des Verfahrens der vorliegenden Erfindung hergestellte Produkt eine Anzahl wesentlicher Vorteile gegenüber den bestehenden Kollagenfolien, die durch bestehende Verfahren hergestellt werden. Diese Vorteile können zum Beispiel einschliessen, dass: - vom Zeitpunkt des Schlachtens die Zahl der Mikroorganismen minimiert werden kann und es im Wesentlichen keinen Anstieg der Mikroorganismenzahl gibt. Die vorliegende Folie kann frei von Pyrogenen und anderen metabolischen Produkten von Mikroorganismen sein. - Die neue Folie kann eine höheren natürlichen Fettgehalt aufweisen. Die Folie kann daher weniger Wasser absorbierend und auch elastischer sein. Die Folie erfordert daher weniger - oder sogar keine - chemischen Weichmacher. Ausserdem kann die reduzierte Wasserabsorption die Verformbarkeit der Folie verbessern. - Das Produkt der vorliegenden Erfindung kann auch eine bessere native Struktur besitzen. Die Folie kann sowohl elastischer als auch stabiler sein und benötigt nur eine minimale Behandlung - oder sogar keine Behandlung - mit chemischen kreuzverbindenden Agenzien. - Das vorliegende Produkt (aufgrund des sanfteren Herstellungsverfahrens) kann eine höheren isolektrischen Punkt besitzen, bleibt stabiler und verformbarer.
Wie hierin weiter oben beschrieben, besitzt das vorliegende Produkt wesentliche Vorteile bei Anwendungen, in denen die Folie mit Nahrungsmitteln verwendet wird oder wo die Erfordernisse einer solchen Kollagenfolie gleich derjenigen von essbaren Folien sind (z.B. wo eine reduzierte Kontamination erwünscht ist). In den bevorzugteren Ausführungsformen, wie in Fig. 1 gezeigt, wird die vorliegende Folie F bei Verfahren verwendet, in denen Nahrungsmittel P verpackt werden. Am meisten bevorzugt wird das vorliegende Produkt bei Verfahren verwendet, in denen Fleisch und ähnliche Nahrungsmittel verpackt werden. In den am allermeisten bevorzugten Ausführungsformen wird die Folie verwendet, um "Schinken" zu verpacken. Wie unten ausgeführt, sollte vom Fachmann verstanden werden, dass die vorliegende Erfindung verschiedene Vorteile und Verwendungen besitzt, die auf ein breites Spektrum von Anwendungen anwendbar ist.
Normalerweise verlassen die Kollagenfilme den Trockner sehr brüchig (aufgrund des sehr niedrigen Wassergehalts). Der frische Kollagenfilm ist sehr schwierig zu handhaben. Dieser sehr trockene Film zeigt eine sehr hohe Affinität gegenüber Wasser. Die Aufnahme von Wasser und Feuchtigkeit ist sehr schnell und schwierig zu kontrollieren. Für den Kunden ist der schnell wasserabsorbierende Kollagenfilm sehr schwierig zu kontrollieren. Kollagenfilm, der nicht sofort verwendet wird, nimmt eine grosse Menge Wasser aus feuchter Luft auf. Eine klebrige Folie kann das Ergebnis sein, die sehr schwierig in den Geräten zu handhaben ist. Nach einigen Tagen kann auch das mikrobielle Wachstum auf der Folie ein Problem sein.
Das eingebaute restliche natürliche Fett macht das vorliegende Produkt gegen Änderungen der Feuchtigkeit stabil. Die Kollagenfolie verlässt den Trockner vorzugsweise mit einem restlichen Wassergehalt von 11-13%. Selbst unter Bedingungen mit feuchter Luft ist dieser Wassergehalt stabil und steigt höchstens bis zu einem stabilen Maximum von 15% an.
Die Schweinekollagenfasern sind viel dünner als die Rinderfasern. Die resultierende Schweinefolie gleicht viel mehr einem kompakt gewobenen Material. Dies beeinflusst einige wichtige Eigenschaften, z.B. die Sauerstoffdurchlässigkeit und die Feuchtigkeitsdurchlässigkeit beim Gebrauch als Hülle positiv. Die normale Sauerstoffdurchlässigkeit beträgt ungefähr 1000-2000 g/m<2> d bar, wohingegen sich die vorliegende Erfindung in einem Bereich von 200-500 bewegt. Die normale Feuchtig-keits-permeabilität beträgt auch ungefähr 1000-2000 g/m<2>, wohingegen diejenige der vorliegenden Erfindung 100-300 g/m<2> beträgt. Mit der vorliegenden Erfindung sind ungeräucherte Produkte besser gegen chemische Oxidation und Wasserverlust geschützt.
Die vorliegende Erfindung kann zum Verpacken von Schinken verwendet werden, wobei ein Kollagenfilm in einen Schlauch überführt wird und der Schinken in den Schlauch gebracht wird. Danach wird ein Netz um den Schinken gewickelt. Die vorliegende Erfindung agiert auch als eine Barrierenmembran zur Reduktion von Wasser in gekochtem Schinken und Braten. Die vorliegende Erfindung erlaubt auch ein einfaches Entfernen des Netzs.
Die vorliegende Erfindung kann bei der Produktion von geräuchertem Schinken, gekochten, gesalzenen Fleischwaren, Braten, gebrühten Würsten, anderen Würsten, Fischprodukten und Pasteten verwendet werden. Die Barrierenmembran der Erfindung schützt gegen Wasserverlust, Fettverlust usw. Beispiel 2 Schritt 1: (Vorbehandlung)
In einem ersten Schritt werden die Schwarten mit einem Tensid gewaschen.
In einen speziellen, nicht limitierenden Beispiel kann diese Vorbehandlung wie folgt durchgeführt werden (d.h. es sollte verstanden werden, dass dies eine beispielhafte Ausführungsform ist und vom Fachmann den Umständen entsprechend variiert werden kann) (die am meisten bevorzugten Werte in Klammern):
Temperatur: 10-25 DEG C (20 DEG C)
(i) Das folgende in den Mischer geben:
Schwarten (100%)
Wasser 50-200% (100%)
Tensid 0,2-3% (1%)
(ii) Behandlungszeit im Mischer: 30 min-4 h (1 h) (iii) Spülen:
Ablaufen lassen des Wassers und der gelösten Chemikalien aus dem Mischer. Schritt II: (Alkalische Behandlung/Enthaaren (d.h. Entfernen der Schweineborsten))
In einem zweiten Schritt wird Haar (z.B. Wurzeln in der Haut) von den Schweineschwarten entfernt. Das Vorhandensein dieser Haare ist insbesondere ein Problem bei Schweinehäuten. In diesem "Haarentfernungsschritt" wird eine Kombination aus Chemikalien, die vorzugsweise Natriumsulfid einschliesst, verwendet, um dieses unerwünschte Haar- oder Borstenmaterial zu entfernen. Dieser Schritt und dessen Vorteile sind ebenfalls auf dem Gebiet der essbaren Folien unbekannt. Normalerweise findet dieser Enthaarungsschritt der Rinderhaut in den Gerbereien unter tech nischen Bedingungen statt. Die Anwendung der -Sulfidenthaarung von Schweineschwarten unter Nahrungsmittelbedingungen ist neu.
In einem speziellen, nicht einschränkenden Beispiel, kann die Enthaarung wie folgt durchgeführt werden (die am meisten bevorzugten Werte in Klammern):
Temperatur: 10-25 DEG C (20 DEG C) PH>9(>12)
(i) In den Mischer geben:
Kalk 0,5-5% (3%)
Wasser 20-50% (30%)
Natriumsulfid 2-6% (4%)
(ii) Behandlungszeit im Mixer: 2-8 h (5 h)
(iii) Zugabe zum Mischer:
Wasser bis auf 100% (70%)
(iv) Behandlungszeit im Mischer: 5-30 min (10 min) (v) Spülen:
Ablassen des Wassers und der gelösten Chemikalien aus dem Mischer. Schritt III: (Waschen)
Anschliessend werden die Schweinehäute vorzugsweise einem Waschschritt unterzogen. In einem speziellen, nicht einschränkenden Beispiel kann der Waschschritt wie folgt durchgeführt werden (die am meisten bevorzugten Werte sind in Klammern):
Temperatur: 10-35 DEG C (30 DEG C)
(i) In den Mischer geben:
Wasser 50-200% 100%
(ii) Behandlungszeit im Mischer: 5-30 min (10 min)
(iii) Spülen:
Ablaufen lassen des Wassers und der daringelösten Chemikalien. Schritt IV: (Entfetten)
In diesem Entfettungsschritt werden die Schwarten entfettet. Dieser Entfettungsschritt wird vorzugsweise enzymatisch mit Hilfe von Befeuchtungsagenzien (z.B. Detergenzien) durchgeführt. Bevorzugt werden Lipasen zur Hydrolysierung des natürlichen Fetts zwischen den Kollagenfasern verwendet. Ausserdem werden vorzugsweise zur Unterstützung der Aktion Proteasen verwendet (d.h. um eine gleichmässigere Entfettung zu gewahrleisten). Zusätzlich wird vorzugsweise ein Tensid verwendet, um die freigesetzten Fettsäuren zu emulgieren. Dieser erste Schritt, die Kombination der chemischen und biochemischen Agenzien einschliessend und die daraus resultierenden Vorteile wurden zuvor auf dem Gebiet der Herstellung essbarer Folien oder Filme nicht in Betracht gezogen.
In einem speziellen, nicht einschränkenden Beispiel kann dieses Entfetten wie folgt durchgeführt werden (d.h. es soll verstanden werden, dass dies eine beispielhafte Ausführungsform ist und von dem Fachmann je nach den Umständen in geeigneter Weise abgewandelt werden kann). (Am meisten bevorzugt die Werte in Klammern):
Temperatur: 10-35 DEG C (30 DEG C)
pH 8-13 (9-11)
(i) Das Folgende wird in den Mischer gegeben:
Wasser 50-200% (100%)
Fettlösende Enzyme (Lipasen) 0-2% (0,6%)
(ii) Behandlungszeit im Mischer: 15 min-6 h (1 h)
(iii) Zugeben zum Mischer:
Proteinlösende Enzyme
(Proteasen) 0-2% (0,5%)
Tensid 0,05-3% (0,5%)
(iv) Behandlungszeit im Mischer: 1-12 h (4 h)
(v) Spülen:
Ablaufen lassen des Wassers und der gelösten Chemikalien aus dem Mischer (z.B. über einen Ablauf). Schritt V: (Weiteres Waschen)
Die Schweineschwarten werden dann vorzugsweise einem zusätzlichen Waschschritt unterzogen. In einem spezifischen nicht limitierenden Beispiel kann dieser Waschschritt wie folgt durchgeführt werden (am meisten bevorzugte Werte sind in Klammern):
Temperatur: 10-35 DEG C (30 DEG C)
(i) In den Mischer geben:
Wasser 50-200% (100%)
(ii) Behandlungszeit im Mischer: 5-40 min (20 min)
(iii) Spülen:
Ablaufen lassen des Wassers und der gelösten Chemikalien aus dem Mischer,
(iv) In Mischer geben:
Wasser 50-200% (100%)
(v) Behandlungszeit im Mischer: 5-40 min (20 min)
(vi) Spülen:
Ablaufen lassen des Wassers und der gelösten Chemikalien aus dem Mischer. Schritt VI: (Neutralisierung)
Im Anschluss an das Entfetten, wird eine Neutralisierung durchgeführt.
In diesem Schritt, die Schwarten in einem speziellen, nicht einschränkenden Beispiel, kann die Säuerung wie folgt durchgeführt werden (am meisten bevorzugte Werte sind in Klammern):
Temperatur: 10-35 DEG C (30 DEG C) pH max. 3,5
(i) In Mischer geben:
Wasser 50-200% (100%)
Zitronensäure 0,5-2% (1%)
(ii) Behandlungszeit im Mischer: 2-5 h (3h) (iii) Spülen:
Ablaufen lassen des Wassers und der gelösten Chemikalien aus dem Mischer,
(iv) In Mischer geben:
Wasser 50-200% (100%)
Mononatriumcitrat 0,5-5% (2%)
(v) Behandlungszeit im Mischer: 2-5 h (3 h)
(vi) Spülen:
Einstellen des pH mit Salzsäure (10%):
(vii) Zu dem oben Genannten in den Mischer geben
Salzsäure (10%) 0,2-2% (1%)
(viii) Behandlungszeit im Mischer
Wiederholen der Schritte (vii)-(viii) bis ein pH von ungefähr 5 erreicht ist.
(ix) Den Mischer über Nacht stehenlassen
(x) Spülen
Ablaufen lassen des Wassers und der darin gelösten Chemikalien aus dem Mischer. Schritt VII: (Zusätzliches Waschen)
In einem speziellen, nicht einschränkenden Beispiel wird der zusätzliche Waschschritt wie folgt ausgeführt (die am meisten bevorzugten Werte in Klammern):
Temperatur: 10-35 DEG C (30 DEG C)
(i) In Mischer geben:
Wasser 50-200% (100%)
(ii) Behandlungszeit im Mischer: 5-40 min (20 min)
(iii) Spülen:
Ablaufen lassen des Wassers und der gelösten Chemikalien aus dem Mischer.
Das Material wird zu einem Kollagenschlamm zerkleinert, der dann in eine gelähnliche Masse angesäuert wird. Schritt VIII: (Zerkleinern)
Wie in Beispiel 1. Schritt IX: (Mahlen)
Das zerkleinerte Material wird mit 5 Teilen Wasser und 3 Teilen Eis gemischt. Mahlen in einer Kolloidmühle zu einem gleichmässigen Kollagenbrei. Schritt X: (Massenherstellung)
In einem weiteren Schritt wird der Schlamm vorzugsweise wieder mit Wasser, Eis, Salzsäure und Weichmacher gemischt, um eine gleichmässige gel-ähnliche Masse zu bilden.
In einem beispielhaften, nicht einschränkenden Fall können die Werte der gemischten Masse betragen:
Kollagengehalt: 1-2,5% (1,8%)
Glycerol: 0-1,2% (0,6%)
pH: 2-3,6 (2,8)
Temperatur: 3-18 DEG C (8 DEG C)
Obwohl die vorliegende Erfindung unter Bezugnahme auf bevorzugte Ausführungsformen gezeigt und beschrieben wurde, die zur Zeit als die beste Art und Weise der Ausführung der Erfindung angesehen werden, wird verstanden, dass verschiedene Änderungen gemacht werden können, um die Erfindung an verschiedene Ausführungsformen anzupassen, ohne von dem breiteren erfinderischen Konzept abzuweichen, das hierin offenbart wird und von den folgenden Ansprüchen erfasst wird.
Claims (21)
1. Verfahren zur Herstellung von Kollagenmembranen aus Schweineschwartenmaterial, die Schritte umfassend: a) Entfetten des Schwartenmaterials, um den grössten Teil des Fetts von dem Schwartenmaterial zu entfernen; b) chemische Enthaarung des Schwartenmaterials; c) Durchführen einer sauren Hydrolysierung des Schwartenmaterials; d) Reduzieren des Schwartenmaterials in eine gel-ähnliche Masse aus Schwartenmaterial, welche Kollagen enthält; und e) Extrudieren, Auswalzen und Trocknen der gelähnlichen Masse in eine Kollagenmembran, wobei die Schritte a) bis e) so ausgeführt werden, dass dabei das Kollagen nicht wesentlich denaturiert wird.
2. Verfahren nach Anspruch 1, weiterhin den Schritt des Entfernens von Schwarten von den Schweinen und Einfrieren der entfernten Schwarten einschliessend, um das genannte Schwartenmaterial vor dem Entfetten zur Verfügung zu haben.
3. Verfahren nach Anspruch 1, worin die Schwarten enzymatisch entfettet werden.
4. Verfahren nach Anspruch 1, worin das genannte Schwartenmaterial entfettet ist, so dass die mittels des Verfahrens hergestellte Kollagenmembran einen Fettgehalt von ungefähr 10% oder weniger des Trockengewichts der Kollagenmembran hat.
5. Verfahren nach Anspruch 1, worin die genannte Enthaarungsbehandlung des Schwartenmaterials eine alkalische Behandlung des genannten Schwartenmaterials bei einem Haareentfernenden pH ist.
6. Verfahren nach Anspruch 5, worin nach dem Enthaarungsschritt das Schwartenmaterial gewaschen wird.
7. Verfahren nach Anspruch 6, worin das Schwartenmaterial nach dem Waschen mit einer bleichenden Menge an Peroxid und einer Kollagenfasern trennenden Menge an Natriumhydroxid behandelt wird.
8. Das Verfahren nach Anspruch 7, worin nach der Behandlung mit Peroxid und Natriumhydroxid das Schwartenmaterial einem weiteren Waschschritt mit Wasser unterzogen wird.
9. Verfahren nach Anspruch 7, worin nach der sauren Hydrolysierung des Schwartenmaterials das Schwartenmaterial einem Waschschritt mit Wasser unterzogen wird, um einen pH von 1,8-3,9 zu erzielen.
10. Verfahren nach Anspruch 1, worin das Schwartenmaterial durch Zerkleinern in eine gelähnliche Masse reduziert wird.
11. Verfahren nach Anspruch 1, worin die gelähnliche Masse mit einer Membran erweichenden Menge an Weichmachern, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus Dialkoholen, Trialkoholen, Polyalkoholen und Polymerzuckern, gemischt wird.
12. Verfahren nach Anspruch 10, worin, nach dem Zerkleinern, die gelähnliche Masse homogenisiert wird, um eine im Wesent lichen gleichmässige Verteilung des Wassers in der Masse zu gewährleisten und das Kollagen in der Masse in Fasern und Fibrillen zu trennen.
13. Verfahren nach Anspruch 1, worin die gelähnliche Masse vor dem Extrudieren einen pH von 2,4- 3,6 hat.
14. Verfahren nach Anspruch 1, worin die Kollagenmembran einen Feuchtigkeitsgehalt von 11-18% aufweist.
15. Verfahren nach Anspruch 1, wobei die Schritte a) bis e) ohne Zugabe eines zusätzlichen Weichmachers ausgeführt werden.
16. Kollagenmembran mit dem Verfahren nach Anspruch 1 hergestellt.
17. Kollagenmembran nach Anspruch 16, die ein essbares Blatt umfasst, das primär Kollagen enthält, das von Schweinehaut stammt.
18. Kollagenmembran nach Anspruch 17, mit einem Feuchtigkeitsgehalt im Bereich von 5-25%.
19. Kollagenmembran nach Anspruch 17, mit einer Dicke im Bereich von 0,1-2 mm.
20. Verwendung einer Kollagenmembran nach Anspruch 17 zum Umwickeln eines Nahrungsmittels.
21. Verwendung nach Anspruch 20, worin das Nahrungsmittel Schinken ist.
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Families Citing this family (65)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
GB0120756D0 (en) * | 2001-08-25 | 2001-10-17 | Devro Plc | Collagen casing |
US8308797B2 (en) | 2002-01-04 | 2012-11-13 | Colibri Heart Valve, LLC | Percutaneously implantable replacement heart valve device and method of making same |
TWI279427B (en) * | 2002-04-22 | 2007-04-21 | Danexp A S | Method for producing gelatin |
AUPS242702A0 (en) * | 2002-05-21 | 2002-06-13 | Colltech Australia Limited | Improved method for the extraction and purification of collagen |
US7013838B2 (en) * | 2002-12-20 | 2006-03-21 | Frank Jay Hague | Bleached expanded pigskin and products |
GB0303999D0 (en) * | 2003-02-21 | 2003-03-26 | Devro Plc | Collagen film |
ES2238926B1 (es) * | 2004-02-18 | 2006-12-16 | Universidad De Burgos | Desengrasado de piel de cerdo mediante dioxido de carbono comprimido para la posterior obtencion de pasta de colageno de uso alimentario. |
EP1722646A1 (de) * | 2004-03-19 | 2006-11-22 | Salumificio Marsilli S.P.A. | Lebensmittelprodukt auf fleischbasis und verfahren zur herstellung |
WO2006051278A1 (en) * | 2004-11-09 | 2006-05-18 | Loders Croklaan B.V. | Method of producing a food product |
CA2608708C (en) * | 2005-05-16 | 2014-04-22 | Purdue Research Foundation | Engineered extracellular matrix having a specified fibril area fraction |
CN100443548C (zh) * | 2005-10-21 | 2008-12-17 | 南京雨润食品有限公司 | 人造猪皮及其生产方法和设备 |
GB0526347D0 (en) * | 2005-12-23 | 2006-02-01 | Devro Plc | Defatting collagen |
US7670762B2 (en) * | 2006-01-17 | 2010-03-02 | Brennen Medical, Llc | Biocompatible tissue graft material for implant and method of making |
US20070269476A1 (en) | 2006-05-16 | 2007-11-22 | Voytik-Harbin Sherry L | Engineered extracellular matrices control stem cell behavior |
US20090175922A1 (en) * | 2006-05-16 | 2009-07-09 | Voytik-Harbin Sherry L | Three dimensional purified collagen matrices |
CA2663722C (en) | 2006-09-21 | 2014-12-09 | Purdue Research Foundation | Collagen preparation and method of isolation |
DE102007040370B4 (de) | 2007-08-20 | 2011-06-16 | Eberhard-Karls-Universität Tübingen Universitätsklinikum | Kollagenhaltiger Zellträger |
CN101411504B (zh) * | 2007-10-17 | 2011-02-09 | 郑州轻工业学院 | 一种利用碎猪皮边角料生产重组猪皮的方法 |
CA2708615C (en) * | 2007-12-10 | 2019-12-31 | Purdue Research Foundation | Collagen-based matrices with stem cells |
ES2308951B1 (es) * | 2008-06-26 | 2010-01-08 | Proindu Innovacion, S.L. | Procedimiento de fabricacion de una masa colagenica de origen animal con contenido reducido de grasa. |
BRPI0920041A2 (pt) | 2008-10-06 | 2017-06-27 | Univ Chicago | composições e processos relacionados às proteínas eap, emp e/ou adsa bacterianas |
CN101461544B (zh) * | 2009-01-14 | 2013-02-13 | 中山市百德富肠衣有限公司 | 一种用明胶化皮料生产的胶原蛋白肠衣及其生产方法 |
CN101812270B (zh) * | 2009-02-25 | 2012-11-21 | 钟世恩 | 明胶冷冻浓缩与干燥的方法及装置 |
EP2236544A1 (de) * | 2009-03-24 | 2010-10-06 | Friedrich-Alexander-Universität Erlangen-Nürnberg | Kollagenimplantat |
EP3028672A1 (de) | 2010-03-01 | 2016-06-08 | Colibri Heart Valve LLC | Perkutan verabreichbare herzklappe und damit verbundene verfahren |
EP2549947B1 (de) | 2010-03-24 | 2017-12-13 | Covidien LP | Dreidimensionales chirurgisches kombinationsimplantat |
US9119738B2 (en) | 2010-06-28 | 2015-09-01 | Colibri Heart Valve Llc | Method and apparatus for the endoluminal delivery of intravascular devices |
FR2962646B1 (fr) | 2010-07-16 | 2012-06-22 | Sofradim Production | Prothese avec element radio-opaque |
CN101946852B (zh) * | 2010-09-02 | 2012-10-17 | 温州佩蒂动物营养科技有限公司 | 一种胶原纤维再生皮及其制备方法 |
DE102010037469A1 (de) * | 2010-09-10 | 2012-03-15 | Gelita Ag | Verfahren zur Reduzierung des Endotoxingehalts in einem kollagenhaltigen Material |
ES2396807B1 (es) | 2010-10-29 | 2013-09-19 | Viscofán, S.A. | Procedimiento para obtener tripa artificial para embutición de productos alimenticios y tripa artificial así obtenida. |
CA2820738C (en) | 2010-12-14 | 2019-01-15 | Colibri Heart Valve Llc | Percutaneously deliverable heart valve including folded membrane cusps with integral leaflets |
FR2972626B1 (fr) | 2011-03-16 | 2014-04-11 | Sofradim Production | Prothese comprenant un tricot tridimensionnel et ajoure |
EP2502964A1 (de) | 2011-03-24 | 2012-09-26 | Molda AG | Verfahren zur Herstellung von Kollagen |
FR2977790B1 (fr) | 2011-07-13 | 2013-07-19 | Sofradim Production | Prothese pour hernie ombilicale |
FR2977789B1 (fr) | 2011-07-13 | 2013-07-19 | Sofradim Production | Prothese pour hernie ombilicale |
US9005308B2 (en) | 2011-10-25 | 2015-04-14 | Covidien Lp | Implantable film/mesh composite for passage of tissue therebetween |
FR2985170B1 (fr) | 2011-12-29 | 2014-01-24 | Sofradim Production | Prothese pour hernie inguinale |
US10206769B2 (en) | 2012-03-30 | 2019-02-19 | Covidien Lp | Implantable devices including a film providing folding characteristics |
FR2992662B1 (fr) | 2012-06-28 | 2014-08-08 | Sofradim Production | Tricot avec picots |
FR2992547B1 (fr) | 2012-06-29 | 2015-04-24 | Sofradim Production | Prothese pour hernie |
FR2994185B1 (fr) | 2012-08-02 | 2015-07-31 | Sofradim Production | Procede de preparation d’une couche poreuse a base de chitosane |
FR2995779B1 (fr) | 2012-09-25 | 2015-09-25 | Sofradim Production | Prothese comprenant un treillis et un moyen de consolidation |
FR2995788B1 (fr) | 2012-09-25 | 2014-09-26 | Sofradim Production | Patch hemostatique et procede de preparation |
US9878071B2 (en) | 2013-10-16 | 2018-01-30 | Purdue Research Foundation | Collagen compositions and methods of use |
CN103601803B (zh) * | 2013-11-22 | 2016-09-07 | 四川大学 | 一种从乳猪皮中制备未变性天然胶原的方法 |
AU2015216896B2 (en) * | 2014-02-14 | 2019-09-12 | Devro (Scotland) Limited | Improved sausage casings |
CN104098783B (zh) * | 2014-06-18 | 2017-08-04 | 常州药物研究所有限公司 | 一种胶原蛋白膜片材料的制备方法 |
EP3059255B1 (de) | 2015-02-17 | 2020-05-13 | Sofradim Production | Verfahren zur Herstellung einer Matrix auf Chitosanbasis mit faseroptischem Verstärkungselement |
WO2016172365A1 (en) | 2015-04-21 | 2016-10-27 | Purdue Research Foundation Office Of Technology Commercialization | Cell-collagen-silica composites and methods of making and using the same |
EP3085337B1 (de) | 2015-04-24 | 2022-09-14 | Sofradim Production | Prothese zur unterstützung einer bruststruktur |
ES2676072T3 (es) | 2015-06-19 | 2018-07-16 | Sofradim Production | Prótesis sintética que comprende un tejido de punto y una película no porosa y método para formarla |
CN105410697B (zh) * | 2015-11-09 | 2020-12-08 | 中国肉类食品综合研究中心 | 一种具有软化猪皮的腊肉及其制备方法 |
RU2609635C1 (ru) * | 2015-12-25 | 2017-02-02 | Акционерное Общество "Верхневолжский кожевенный завод" | Способ получения коллагенового белка из сырья животного происхождения, коллагеновые продукты и способы их использования |
EP3195830B1 (de) | 2016-01-25 | 2020-11-18 | Sofradim Production | Prothese zur hernienreparatur |
CN106433485A (zh) * | 2016-09-22 | 2017-02-22 | 西南大学 | 快速冻融制备猪皮明胶的方法 |
EP3312325B1 (de) | 2016-10-21 | 2021-09-22 | Sofradim Production | Verfahren zur herstellung eines netzes mit einem daran befestigten nahtmaterial mit widerhaken und dadurch erhaltenes netz |
EP3615568A4 (de) | 2017-04-25 | 2021-01-20 | Purdue Research Foundation | Dreidimensionaler (3d) gewebegezüchteter muskel zur geweberestauration |
EP3398554A1 (de) | 2017-05-02 | 2018-11-07 | Sofradim Production | Prothese zur leistenbruch-reparatur |
CN107137758B (zh) * | 2017-05-25 | 2020-10-02 | 林贵梅 | 一种微纤维胶原止血材料及其制备方法 |
WO2019051476A1 (en) | 2017-09-11 | 2019-03-14 | Incubar, LLC | SEALING DEVICE FOR USE AS A VASCULAR DUCT IMPLANT FOR REDUCING ENDOFUCTION |
CN107760212B (zh) * | 2017-10-19 | 2018-08-03 | 罗赛洛(温州)明胶有限公司 | 一种可降低黏度下降的明胶生产方法 |
CN107712881A (zh) * | 2017-11-22 | 2018-02-23 | 吉林海王健康生物科技有限公司 | 一种鹿皮胶的制备方法 |
JP7216429B2 (ja) * | 2020-04-09 | 2023-02-01 | 独立行政法人国立文化財機構 | 膠の製造方法 |
CN112493291A (zh) * | 2020-11-25 | 2021-03-16 | 山东海奥斯生物科技有限公司 | 仿天然肠衣胶原的制备方法 |
Family Cites Families (61)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
DE482825C (de) | 1926-07-08 | 1929-09-20 | Karl Fischer Dipl Ing | Labyrinthstopfbuechse |
DE624922C (de) | 1931-10-13 | 1936-01-31 | Berkel Patent Nv | Schleifvorrichtung fuer Aufschnittschneidemaschinen |
GB686194A (en) | 1949-07-30 | 1953-01-21 | Transparent Package Company | Improvements in or relating to food encasing material |
DE970006C (de) * | 1953-10-03 | 1958-08-07 | Emile De Steenhuysen Piters | Verfahren zur Herstellung von Wursthuellen kleineren Kalibers aus Daermen groesseren Kalibers |
US2747228A (en) | 1955-01-19 | 1956-05-29 | Braun Fa B | Production of collagen strands |
NL212967A (de) | 1955-12-27 | 1900-01-01 | ||
US3014024A (en) | 1958-03-19 | 1961-12-19 | Johnson & Johnson | Collagen film |
NL251533A (de) * | 1960-05-12 | |||
NL269404A (de) | 1960-09-20 | 1900-01-01 | ||
DE1213211B (de) | 1962-11-15 | 1966-03-24 | Wolff & Co Ag | Verfahren zur Herstellung nahtloser, essbarer, zweischichtiger Kunstdaerme auf Alginatbasis |
US3293237A (en) * | 1962-11-30 | 1966-12-20 | Charles J W Wiegand | Process of solubilizing native collagen by reacting said collagen with a stoichiometric amount of a mineral acid |
GB1107094A (en) * | 1965-06-14 | 1968-03-20 | Unilever Ltd | Edible collagenous products |
US3413130A (en) * | 1965-06-28 | 1968-11-26 | Tee Pak Inc | Method of preparing an edible tubular collagen casing |
GB1145112A (en) | 1965-07-13 | 1969-03-12 | Tee Pak Inc | Edible collagen sausage casing |
US3627542A (en) * | 1967-10-13 | 1971-12-14 | Tee Pak Inc | Edible collagen casing containing monoglyceride or acetylated monoglyceride softener |
US3533809A (en) * | 1967-11-20 | 1970-10-13 | Tee Pak Inc | Phosphate glutaraldehyde tanning of edible collagen casing |
DE1767613B1 (de) | 1968-05-29 | 1970-09-16 | Johnson & Johnson | Essbarer,heisssiegelbarer Film |
US3620775A (en) * | 1968-08-12 | 1971-11-16 | Tee Pak Inc | Edible collagen casing |
US3535125A (en) | 1968-09-16 | 1970-10-20 | Devro Inc | Process for the manufacture of edible collagen casings |
US3529530A (en) | 1968-12-11 | 1970-09-22 | Devro Inc | Edible water soluble collagen film |
US3664844A (en) | 1970-02-10 | 1972-05-23 | Devro Inc | Edible collagen film |
US3664849A (en) | 1970-02-10 | 1972-05-23 | Devro Inc | Production of meat snack product and product |
GB1427514A (en) * | 1972-03-06 | 1976-03-10 | Viskase Ltd | Process for obtaining corium from bovine hide |
US3961085A (en) | 1972-03-15 | 1976-06-01 | Bruno Winkler | Edible food casing dyed with an edible dyestuff and process for its manufacture |
PL88413B1 (de) | 1973-09-01 | 1976-08-31 | ||
US3930036A (en) * | 1974-07-12 | 1975-12-30 | Tee Pak Inc | Edible collagen sausage casing and method of preparing same |
AU1203276A (en) * | 1975-03-24 | 1977-09-22 | Tee Pak Inc | Tubular collagen casing |
DE2517452C3 (de) | 1975-04-19 | 1978-11-02 | Fa. Carl Freudenberg, 6940 Weinheim | Kollagenfolie für kosmetische Anwendung |
ES446332A1 (es) * | 1976-03-24 | 1977-07-01 | Tee Pak Inc | Procedimiento de fabricacion de una envoltura tubular comes-tible de colageno para embutidos, a partir de colageno obte-nido con pieles de animales. |
US4196223A (en) * | 1978-01-23 | 1980-04-01 | Wilson Foods Corporation | Method of preparing sausage casings from pig skins |
US4222741A (en) * | 1979-03-09 | 1980-09-16 | Dubuque Packing Company | Method of processing mechanically removed porcine skins for ultimate gelatin or leather production |
DE2943520C2 (de) * | 1979-10-27 | 1982-05-19 | Fa. Carl Freudenberg, 6940 Weinheim | Verfahren zur Herstellung von Kollagenschwamm für medizinische oder kosmetische Zwecke |
NL8105898A (nl) * | 1981-12-30 | 1983-07-18 | Vaessen Schoemaker Holding Bv | Verwerking van in hoofdzaak uit organisch materiaal bestaande massa's tot gevormde producten en aldus gevormde voorwerpen. |
DE3431578A1 (de) | 1984-08-28 | 1986-04-17 | Naturin-Werk Becker & Co, 6940 Weinheim | Verwendung einer essbaren kollagen-flachfolie zur herstellung von geraeucherten lebensmitteln, insbesondere fischwaren und schinken |
US4615889A (en) * | 1985-06-26 | 1986-10-07 | Devro, Inc. | Collagen sausage casing and method of preparation |
ES8702122A1 (es) * | 1985-12-31 | 1987-01-01 | Ruiz Alegre Florentino | Procedimiento de obtencion de una pasta de colageno |
JPS62181741A (ja) | 1986-02-04 | 1987-08-10 | Nippon Ham Kk | 豚皮コラ−ゲンパウダ−の製造方法 |
US4758462A (en) | 1986-08-29 | 1988-07-19 | Mobil Oil Corporation | Opaque film composites and method of preparing same |
US5019087A (en) * | 1986-10-06 | 1991-05-28 | American Biomaterials Corporation | Nerve regeneration conduit |
US4994285A (en) | 1986-10-22 | 1991-02-19 | Asahi Kasei Kogyo Kabushiki Kaisha | Edible body and process for preparation thereof |
GB8628488D0 (en) | 1986-11-28 | 1987-01-07 | Baise Roile Ltd | Edible product |
DE3801344A1 (de) | 1988-01-19 | 1989-07-27 | Hoechst Ag | Verpackungsfolie, insbesondere wursthuelle, auf basis von polyamid |
ATE109491T1 (de) | 1988-03-11 | 1994-08-15 | Chemokol G B R Ing Buero Fuer | Verfahren zur herstellung von kollagenmembranen für hämostase, wundbehandlung und implantate. |
US5103816A (en) | 1989-09-11 | 1992-04-14 | Biomedical Device Consultants, Inc. | Composite for use in making protective articles for use in laser surgery |
US5190810A (en) | 1989-09-11 | 1993-03-02 | Warren Kirschbaum | Composite for use in making protective articles for use in laser surgery |
ES2017564A6 (es) | 1989-10-19 | 1991-02-16 | Conservera Campofrio S A | Procedimiento de obtencion de una pasta de colageno. |
GB9016340D0 (en) | 1990-07-25 | 1990-09-12 | Devro Inc | Moisture barrier film |
SE467739B (sv) * | 1991-04-05 | 1992-09-07 | Collagen Casing Einar Sjoeland | Foerfarande foer framstaellning av kollagen och kollagen framstaellt genom foerfarandet samt anvaendning av kollagen |
DE4119889A1 (de) * | 1991-06-17 | 1992-12-24 | Roehm Gmbh | Verfahren zur weiche, zur waesche, zum aescher und zur beize |
DE4227681C2 (de) | 1992-08-21 | 1995-05-18 | Becker & Co Naturinwerk | Wundabdeckungsmaterial auf der Basis von Kollagenfasern und Verfahren zu seiner Herstellung |
DE4309528C2 (de) | 1993-03-24 | 1998-05-20 | Doxa Gmbh | Folie oder Folienschlauch aus Casein, Verfahren zu deren Herstellung und deren Verwendung |
CN1094060A (zh) | 1993-04-14 | 1994-10-26 | 新疆农垦科学院特产开发研究中心 | 一种胶原蛋白制品的加工方法 |
GB9315937D0 (en) | 1993-07-31 | 1993-09-15 | Devro Ltd | Collagem film |
CN1099580A (zh) | 1993-09-03 | 1995-03-08 | 吴振武 | 胶原弹性蛋白粉丝及其制造方法 |
DE4343670C2 (de) | 1993-12-21 | 2003-05-28 | Becker & Co Naturinwerk | Eßbare Umhüllung für Lebensmittel |
DE4438961A1 (de) | 1994-10-31 | 1996-05-02 | Hoechst Ag | Wursthüllen aus thermoplastischer Stärke und Verfahren zu deren Herstellung |
DE19510883A1 (de) | 1995-03-24 | 1996-09-26 | Hoechst Ag | Mit verringerter Viskosemenge hergestellte faserverstärkte Nahrungsmittelhüllen auf Cellulosehydratbasis |
ES2099034B1 (es) * | 1995-09-28 | 1997-12-16 | Viscofan Ind | Film de colageno con caracteristicas mejoradas de extensibilidad, procedimiento de elaboracion del mismo, y producto carnico obtenido con tal film. |
CN1045364C (zh) | 1995-11-08 | 1999-10-06 | 梧州市蛋白肠衣厂 | 一种胶原蛋白肠衣的生产方法 |
DE19630236A1 (de) | 1996-07-26 | 1998-01-29 | Wolff Walsrode Ag | Biaxial gereckte, biologisch abbaubare und kompostierbare Wursthülle |
DE69808888T2 (de) | 1998-06-05 | 2003-06-12 | Naturin Gmbh & Co | Schwarze essbare Kollagen-Flachfolie und diese Folie enthaltende Nahrungsmittel |
-
1999
- 1999-12-07 US US09/455,811 patent/US6482240B1/en not_active Expired - Lifetime
-
2000
- 2000-11-28 CA CA2326968A patent/CA2326968C/en not_active Expired - Lifetime
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-
2002
- 2002-10-28 US US10/281,123 patent/US7022358B2/en not_active Expired - Lifetime
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
FR2801891B1 (fr) | 2006-02-03 |
NL1016810A1 (nl) | 2001-06-08 |
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NL1016810C2 (nl) | 2002-08-07 |
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---|---|---|
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DE2943520C2 (de) | Verfahren zur Herstellung von Kollagenschwamm für medizinische oder kosmetische Zwecke | |
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